단백질 분해효소로서 넓은 특이성을 가지고 있는 Pronase를 사용하여 두 가지의 다른 방법으로 고정화효소(固定化酵素)를 제조하였다. Sepharose에 직접 결합시킨 효소는 원래 효소활성도의 22.6%을 유지하고 있었지만, Extension arm으로서 $-CH_2-$ 기의 수가 6, 10, 12를 가진 ${omega}-amino-alkyl;group$을 사용하여 Sepharose에 결합시킨 효소는 원래 효소활성도의 거의 100%를 다 유지하고 있었다. 제조한 고정화효소(固定化酵素)의 pH효과, 온도효과 및 Km을 조사하였으며 GRAS list에 들지 않은 Pronase를 식품가공에 이용하는 가능성을 고찰하였다.
Two kinds of sepharose-bound pronases were successfully prepared. The immobilized pronase, directly coupled to cyanogen-bromide activated sepharose, retains 22.6% of original specific activity against casein. However, ${omega}-aminoalkyl$ sepharose immobilized pronases, in which extension arms of ${omega}-aminoalkyl$ group $(number;of;-CH_2-;is;8,;10,;and;12)$ are used, retain almost 100% of original specific activity. Studies of enzyme stability, pH dependence, temperature dependence, and Km values are presented.
