Swift변법에 의하여 분리대두단백질과 카제인의 유화용량을 측정할 때와 Acton변법에 의하여 유화안정도를 측정할 때의 여러 가지 실험조건이 측정결과에 미치는 영향을 관찰하였다. 유화용량(EC)은 단백질의 농도$(0.1{sim}0.3%)$와 교반속도$(6,000{sim}12,000rpm)$가 증가할수록 감소하였다. 기름첨가속도 $0.8{sim}1.0;ml/sec$ 범위에서는 EC에 큰 변화를 일으키지 않았으며 이온농도$(0.1{sim}1M)$가 증가함에 따라 EC는 증가하는 경향을 나타내었다. 단백질의 등전점 부근에서 EC는 가장 낮게 나타났으며 이에 따른 EC의 변화는 단백질의 NSI 변화와 거의 같은 경향을 나타내었다. 유화안정도(EC)는 단백질의 농도, 기름첨가량, 교반속도, 교반시간이 증가할수록 높아졌으며 pH의 변화에 따른 ES의 변화는 단백질의 NSI변화와 같은 경향을 나타내었다. NaCl$(0.1{sim}1.0M)$ 첨가시 Na-case-inate의 ES는 높아졌으나 분리대두단백질의 ES는 감소하였다. 이상의 실험 결과로부터 식품단백질의 유화작용을 평가하기 위한 기준측정법을 선정하고 이 방법에 의하여 실험실에서 제조된 분리대두단백질의 유화작용을 평가비교하였다.
The effects of measurement conditions on the emulsifying capacity(EC) and emulsion stability(ES) of proteins were studied in order to develop laboratory standard methods for the evaluation of emulsifying properties. The EC of proteins decreased with the increments of protein concentration and mixing rate. It increased with the increasing oil addition rate up to 0.8 ml/sec, but did not change at $0.8{sim}1.2;ml/sec$. The addition of sodiumchloride enhanced EC of proteins, attaining to the highest EC at 0.3M NaCl for Pro-Fam and 0.1M NaCl for Na-caseinate. The ES of Pro-Fam was higher than that of caseinate. The ES was increased by the increments of protein concentration, oil addition volume, mixing rate and mixing time. The EC and ES showed a close relation to the NSI of proteins, reaching to the lowest values of EC and ES at the isoelectric regions of proteins. The laboratory methods for measurements of emulsifying properties of proteins were established. The emulsifying properties of a laboratory-made soybean protein isolate were compared to those of commercial products by using the methods.
