이질바퀴와 독일바퀴 invertase의 생화학적 특성을 조사하였다. 이질바퀴와 독일바퀴의 invertase는 각각 pH 5.0~5.2, 5.4에서 최대 활성을 보였으며, Km간은 1.43$ imes$$10^{-2}$ M, 1.25$ imes$$10^{-2}$ M이었다. 이질바퀴는 5$0^{circ}C$에서 최대활성을 보이고 55$^{circ}C$ 열처리에도 비교적 안정한 반면 독일바퀴는 35$^{circ}C$에서 최대활성을, 5$0^{circ}C$이상의 열처리에서 활성이 급격히 소실되었다. 이질바퀴는 $Na^{+}$, $Mn^{2+}$, $Ca^{2+}$, $K^{+}$, Fe$^{2+}$에 의해 활성이 촉진, Hg$^{2+}$에 의해 저해되었으며 독일바퀴는 Hg$^{2+}$와 Cu$^{2+}$에 의해 활성이 저해되었다. 이질바퀴에는 5개의 isozyme(Inv 1~5)이 존재하며 이 중 Inv 3는 유충기에만 나타났고, 독일바퀴에는 2개의 isozyme(inv 1, 2)이 존재하였으며, 정제된 Inv 1은 분자량이 74 Kd로 확인되었다. 한편 이질바퀴의 invertase는 독일바퀴의 invertase와 면역학적으로 서로 다른 것으로 나타났다. 이질바퀴의 invertase는 소화관, 혈림프, 지방체, 말피기써소관, 난소에도 분포함이 확인되었으며, 소화관에는 Inv 1, 2가, 지방체와 말피기씨소관에는 Inv 1, 혈림프에는 Inv 2가 각각 존재하였다.
Invertases of Periplaneta americana L. and Blattella germanica L. were investigated for their physicochemical properties and isozyme localization. The optimal pH of invertase from P. americana was found to be around pH 5.0~5.2, Km value was 1.43$ imes$10$^{-2}$ M, and optimal temperature was 5$0^{circ}C$. The activities of invertase from p. ameticana were activated by Na$^{+}$, Mn$^{2+}$, $Ca^{2+}$, $K^{+}$, Fe$^{2+}$ but inhibited by Hg$^{2+}$. The optimal pH of invertase from B. germanica was found to be pH 5.4, Km value was 1.25$ imes$10$^{-2}$ M, and optimal temperature was 35$^{circ}C$. The activities were inhibited by Hg$^{2+}$ and Cu$^{2+}$. In heat stability of invertases, that of P. americana was more stable than that of B. germanica. There were five isozymes of invertase (Inv 1~5) in P. americana, and molecular weight of Inv 1 was 74 Kd. While in B. germanica, there were two isozymes (inv 1, 2) at all developmental stages. We observed that Inv 1, 2 were present in whole body and midgut, but only one isozyme, Inv 1 in fat body and malpighian tubule, and Inv 2 in haemolymph. Inv 1 and Inv 2 of P. americana appeared immunologically homozygous, but heterozygous with invertase from B. germanica.om B. germanica.
