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가지 열매 lectin의 생화학적 성질
노광수, Roh. Kwang-Soo 한국생명과학회 생명과학회지 7 Pages
한국생명과학회 생명과학회지 2008, Vol.18 No.3 350-356 (7 pages)
의해 분리한 lectin의 생화학적 특성을 연구하였다. Trypsin을 처리하지 않은 사람, 쥐와 토끼의 적혈구에서는 혈구 응집반응이 일어나지 않았으며, Trypsin을 처리한 사람, 쥐와 토끼의 적혈구 중에서는 쥐의 적혈구에서만 혈구 응집반응이 일어났다. SDS-PAGE에 의해 가지 lectin의 분자량을 확인한 결과, 19.3 kDa의 단일 band 임이 확인되었다. D-glucose를 포함하는 7개의 탄수화물은 100 mM 이하의 농도에서 lectin과 적혈구의 응집을 저해시키지 않았으므로, 탄수화물에 대한 특이성이 나타나지 않았다. 최적 반응온도 범위는... -
사람 난표액의 Caseinolytic Enzyme
심명선, 김해권, Shim. Myung-Sun, Kim. Haekwon 한국발생생물학회 발생과 생식 6 Pages
한국발생생물학회 발생과 생식 2003, Vol.7 No.2 113-118 (6 pages)
kDa의 매우 강한 caseinolytic activity를 지니는 효소 단백질과 분자량 78 kDa의 비교적 약한 caseinolytic activity를 갖는 단백질 등 두 개의 caseinolytic enzyme이 관찰되었다. 이 caseinase들의 특성을 알아보기 위해 phenylmethylsulfonyl fluoride(PMSF), soybean trypsin inhibitor(SBf), 1,10-phenanthroline, E-64 그리고 ethylenediamine tetraacetic acid(EDTA)를 zymouaphy의 substrate buffer에 처리한 결과 EDTA와 SBTI에 의해서 80 kDa와 78 kDa caseinase의 활성이 억제되었다 이로 미루어 80 kDa와 78 kDa caseinase는... -
Trichoderma sp. C-4에서 분리한 endoglucanase(F-II-II)의 특성에 대한 연구
설옥주, 최지영, 손영준, 신지원, 한인섭, 정대균, 정춘수 한국미생물학회 미생물학회지 6 Pages
한국미생물학회 미생물학회지 2000, Vol.36 No.1 20-25 (6 pages)
$50^{circ}C$에서 24시간 동안 안정하였다. 분리된 효소의 carboxymethylcellulose에 대한 specific activity는 776.2 U/mg protein으로 나타났다. 이 효소의 아미노산 조성을 조사하였다. 효소를 trypsin으로 가수분해한 후 분해산물에 대한 단백질서열 분석을 행하였다. 그 결과 이 효소의 서열은 현재까지 밝혀진 다른 단백질과 homology를 갖지 않음이 확인되었다. 이 효소는 그 specific activity가 대단히 높고 아직 보고되지 않은 novel protein일 가능성이 대단히 높기 때문에 좋은 유전자 자원이 될 것으로 사료되었다. -
메주로부터 분리한 항진균 및 항세균 활성의 Bacillus polyfermenticus CJ9
정지혜, 장해춘, Jung. Ji-Hye, Chang. Hae-Choon 한국미생물생명공학회 한국미생물·생명공학회지 10 Pages
한국미생물생명공학회 한국미생물·생명공학회지 2009, Vol.37 No.4 340-349 (10 pages)
감소되었으나 역가가 완전히 소실되지 않았으며, pH 3.0~9.0 구간에서 안정한 활성을 나타내었다. 항세균 물질과 항진균 물질은 proteinase K, protease, trypsin, $alpha$-chymotrypsin 등의 단백분해효소 처리로 역가를 상실하거나 일부 감소되어 단백질성 물질임을 추정하였다. B. polyfermenticus CJ9의 항세균 물질과 항진균 물질을 $C_{18}$ Sep-Pak column에 흡착된 분획으로부터 역가를 확인하여 소수성 물질임을 알 수 있었으며, Tricine-SDS-PAGE 및 direct detection 실험을 통하여 분자량을 확인한 결과 항진균 물질은 약 1.4... -
미생물을 이용한 트립신 과대 생산 연구 - Streptomyces용 숙주-벡터계를 이용한 트립신 유전자의 대량발현 최적화 -
김종희, 홍순광, Kim. Jong-Hee, Hong. Soon-Kwang 한국미생물생명공학회 한국미생물·생명공학회지 6 Pages
한국미생물생명공학회 한국미생물·생명공학회지 2008, Vol.36 No.1 28-33 (6 pages)
경우에는 전반적으로 배양 7일에 트립신 활성이 가장 높았으며, C5/L (1.518 unit/mL), R2YE(1.284 unit/mL), NDSK (0.932 unit/mL), Livid (0.295 unit/mL) 순으로 나타났다. S. griseus IFO 13350/pWHM3-TR1R2를 C5/L 배지에서 7일간 배양한 배양액으로부터 $25%{sim}60%$ ammonium sulfate 침전, CM-sepharose 및 Sp-sepharose column chromatography를 통하여 트립신을 고순도로 정제할 수 있었다. 최종 purification fold는 6.5배, 순수 정제된 트립신의 specific activity는 69,252 unit/mg, 회수율은 1.4%이었다. -
Inhibitory Substance Produced by Aspergillus sp. on the Snake Venom Proteinase - Isolation of Microorganism and Biological Activities of the Inhibitor -
Hyun. Nam-Joo, Seu. Jung-Hwn 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 6 Pages
한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1987, Vol.15 No.2 129-134 (6 pages)
저해율이 높았다. 그리고 본 저해물질은 snake venom proteinase 이외에 trypsin에 고농도에서 약간 저해작용을 나타냈으나 pepsin, $alpha$-chymotrypsin, papain 등과 탄수화물 가수분해효소 등에는 저해능이 없었고, 혈액응고에 대하여는 1.6 $mu extrm{g}$/2$mell$ 농도 이상에서는 저해작용을 나타내었다. 본 저해물질은 열이나 pH에 대한 안정성이 컸다. 즉, pH처리에 대해서는 37$^{circ}C$에서 60분 처리로 산이나 alkali에 대해서 대단히 넓은 범위에 걸쳐서 안정하였으며 $65^{circ}C$에서는 중성까지는 안정하였으나, pH 8... -
어류 알로부터 Protease Inhibitors의 크로마토그래피법에 의한 분획
김진수, 김기현, 김현정, 김민지, 박성환, 이현지, 허민수, Kim. Jin-Soo, Kim. Ki Hyun, Kim. Hyeon Jeong, Kim. Min Ji, Park. Sung Hwan, Lee. Hyun Ji, Heu. Min Soo 한국수산과학회 한국수산과학회지 8 Pages
한국수산과학회 한국수산과학회지 2013, Vol.46 No.4 351-358 (8 pages)
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어류 알로부터 Protease Inhibitors의 단백질 용해도 차이에 의한 분획 특성
김현정, 김기현, 송상목, 김일용, 박성환, 구은지, 이현지, 김진수, 허민수, Kim. Hyeon Jeong, Kim. Ki Hyun, Song. Sang Mok, Kim. Il Yong, Park. Sung Hwan, Gu. Eun Ji, Lee. Hy 한국수산과학회 한국수산과학회지 10 Pages
한국수산과학회 한국수산과학회지 2013, Vol.46 No.2 119-128 (10 pages)
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어류 알의 Protease Inhibitor 활성 분포
지성준, 이지선, 신준호, 박권현, 김진수, 김경섭, 허민수, Ji. Seong-Jun, Lee. Ji-Sun, Shin. Joon-Ho, Park. Kwon-Hyun, Kim. Jin-Soo, Kim. Kyoung-Sub, Heu. Min-Soo 한국수산과학회 한국수산과학회지 10 Pages
한국수산과학회 한국수산과학회지 2011, Vol.44 No.1 8-17 (10 pages)
