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Molecular Cloning and Characterization of Serine/Threonine Phosphatase from Rat Brain
Yoo. Byoung-Kwon, Lee. Sang-Bong, Shin. Chan-Young, Kim. Won-Ki, Kim. Sung-Jin, Kwang. Ho-Ko 한국응용약물학회 The journal of applied pharmacology : the official journal of the Korean Society of Applied Pharmaco 7 Pages
한국응용약물학회 The journal of applied pharmacology : the official journal of the Korean Society of Applied Pharmaco 2000, Vol.8 No.2 153-159 (7 pages)
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Characterization of Factors Favoring the Expression and Purification of Recombinant LL-37 from $Escherichia$ $coli$
Moon. Ja-Young, Kang. Dae-Ook, Cho. Yong-Kweon, Kong. Kwang-Hoon, Lee. Dong-Kuk, Ramamoorthy. Ayyalusamy 한국응용생명화학회 Journal of the Korean Society for Applied Biological Chemistry 10 Pages
한국응용생명화학회 Journal of the Korean Society for Applied Biological Chemistry 2011, Vol.54 No.6 871-880 (10 pages)
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암세포 표적지향화를 위한 항체-엔도스타틴 융합단백질의 체내동태 및 종양으로의 이행성
강영숙, 이나영, Kang. Young-Sook, Lee. Na-Young 한국약제학회 藥劑學會誌 6 Pages
한국약제학회 藥劑學會誌 2003, Vol.33 No.4 287-292 (6 pages)
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Molecular Analysis and Enzymatic Characterization of Cathepsin B from Olive Flounder (Paralichthys olivaceus)
조희성, 김나영, 이형호, 정준기, Jo. Hee-Sung, Kim. Na-Young, Lee. Hyung-Ho, Chung. Joon-Ki 한국수산해양교육학회 水産海洋敎育硏究 10 Pages
한국수산해양교육학회 水産海洋敎育硏究 2014, Vol.26 No.3 543-552 (10 pages)
Cathepsin B의 propeptide region 내에 GNFD motif와 occluding loop 가 존재함으로써 이것이 명백하게 cathepsin B group이라는 것을 보여주며, 계통 유전학적 분석 결과 다른 종의 cathepsin B에 비해 초창기에 분화되어 나온 것으로 사료된다. mature enzyme인 maPoCtB은 fusion protein인 glutathione S-transferase를 포함하는 pGEX-4T-1 vector에 삽입하여 E.coli 균주인 $DH5{alpha}$ 내에 발현시켰다. 재조합 단백질인 PoCtB을 과발현 시킨 결과 53kDa의 분자량을 가진다. 넙치 cathepsin B 활성은 Z-Arg-Arg-AMC와 같은... -
재조합 대장균에서 다양한 융합 파트너를 이용한 인간 상피세포성장인자의 발현 연구
김병립, 백정은, 김천석, 이혁원, 안정오, 이홍원, 정준기, 이은교, 김인호, Kim. Byung-Lip, Baek. Jung-Eun, Kim. Chun-Sug, Lee. Hyeok-Weon, Ahn. Jung-Oh, Lee. Hong-Weon, Jung 한국생물공학회 한국생물공학회지 8 Pages
한국생물공학회 한국생물공학회지 2008, Vol.23 No.3 205-212 (8 pages)
DsbC, 용융성 고발현 단백질인 maltose binding protein을 선택하여 사용하였다. Periplasm영역에서 발현유도를 시키는 융합단백질의 경우 cytoplasm영역에서의 발현양도 용융성 형태로 고발현 되는 것을 알 수 있었으며 전체적으로 약 2배가량의 용융성 형태로 발현되었다. hECF의 발현율을 가장 높일 수 있는 융합단백 질은 maltose binding protein이었으나 발현된 융합단백질의 24%가 불용성 단백질로 형성되어 활성형 형태로 얻는 데 한계가 있었으며, 활성형 형태로 hEGF의 발현을 위해서는 DsbA를 응합단백질로 사용한 경우에 18.1... -
항원제시세포를 이용한 암 치료제 개발전망
심두희, 이재화, Shim. Doo-Hee, Lee. Jae-Hwa 한국생물공학회 한국생물공학회지 6 Pages
한국생물공학회 한국생물공학회지 2004, Vol.19 No.6 415-420 (6 pages)
(CTL)에 항원을 제시하여 CTL로 하여금 종양세포를 직접적으로 공격하도록 도움을 주는 역할을 한다. 그러나 여기에는 여러 가지 단점이 있다. 이 단점을 보완하기 위한 새로운 방법으로 artificial antigen-presenting cell (aAPC)을 이용한 치료법이 개발되고 있다. 가용성의 human leukocyte antigen-immunoglobulin fusion protein (HLA-Ig)를 기초한 aAPC은 DCs의 단점을 보완한 항원제시세포로써 DCs보다 더욱 효과적으로 CTL반응을 유도해 낼 것으로 기대한다. 본 총설에서는 이 DCs의 역할과 이들을 이용한 암 치료법에 대해서... -
Identification of the First Archaeal Arylsulfatase from Pyrococcus furiosus and Its Application to Desulfatation of Agar
Jung. Keong-Tsul, Kim. Han-Woo, You. Dong-Ju, Nam. Soo-Wan, Kim. Byung-Woo, Jeon. Sung-Jong 한국생물공학회 Biotechnology and bioprocess engineering 7 Pages
한국생물공학회 Biotechnology and bioprocess engineering 2012, Vol.17 No.6 1140-1146 (7 pages)
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E. coli에서 발현된 human HtrA1 단백질의 정제와 HtrA1의 serine protease 활성 조건에 관한 연구
김경희, 김상수, 김구영, 임향숙, Kim. Kyung-Hee, Kim. Sang-Soo, Kim. Goo-Young, Rhim. Hyang-Shuk 한국생명과학회 생명과학회지 8 Pages
한국생명과학회 생명과학회지 2006, Vol.16 No.7 1133-1140 (8 pages)
E. coli HtrA (High temperature requirement protein A)의 human homologue 중 하나인 HtrA1은 IGFBP를 절단하여 IGF의 활동을 조절하는 serine protease으로 알려졌다. HtrA1의 serine protease 활성이 여러 질병의 발병 mechanism과 연관성을 가진 것으로 예상되고 있지만, 이런 상관관계를 밝히기 위해서 기본적으로 필요한 다량의 HtrA1 단백질의 발현 및 정제조건과 HtrA1 serine protease의 최적 활성조건이 확립되어 있지 않은 상황이다. 따라서 본 연구에서는 pGEX 시스템을 이용하여 E. coli에서 mature HtrA1인... -
박테리오파아지 T7 의 기능에 관한 연구;복제단백질간의 단백질 상호작용
김학준, 김영태 한국생명과학회 생명과학회지 8 Pages
한국생명과학회 생명과학회지 1996, Vol.6 No.3 185-192 (8 pages)
이 domain의 특성을 파악하기 위해 야생형과 변이체 gene 2.5 단백질들을 각각 GST에 융합한후 fusion 단백질을 정제하였다. 정제된 이 융합 단백질들의 carboxyl-terminal domain이 T7 복제 단백질들과 상호작용을 조사하는지를 조사하기 위해 affinity chromatography로 이용하였다. 실험 결과, 아생형 GST-gene 2.5 융합단잭질(GST-2.5 (WT))는 T7 DNA polymerase 와 상호작용을 하였지만. 변이형 융합단백질(GST-2.5$Delta$21C)는 interaction을 하지 못했다. 이 결과는 carbohyl-terminal domain이 단백질-단백질 상호작용을 하는데... -
Avian Influenza H9N2 Virus의 HA와 NA 단백질 발현, 정제 및 항혈청 생산
이현지, 송병학, 김정민, 윤상임, 김진경, 강영식, 구용범, 전익수, 변승준, 이윤정, 권준헌, 박종현, 주이석, 이영민, Lee. Hyun-Ji, Song. Byung-Hak, Kim. Jeong-Min, Yun. Sang-Im, Kim. Jin-Kyoung 한국미생물학회 미생물학회지 8 Pages
한국미생물학회 미생물학회지 2008, Vol.44 No.3 178-185 (8 pages)
E. coli 발현벡터 pGEX4T-1에 삽입한 후, BL21 세포에서 각각의 GST fusion protein (GST-HAln와 GST-NAn) 형태로 발현하였다. GST-HAln와 GST-NAn은 모두 glutathione sepharose column을 사용하여 분리 및 정제하였으며, 정제된 단배질을 항원으로 사용하여 토끼 항혈청을 생산하였다. 생산된 항혈청의 항원특이성은 AIV H9N2 한국분리주 A/Ck/Kr/MS96/96로 감염된 MDCK 세포의 cell extract를 사용하여 immunoblotting을 수행함으로써 확인하였다. 본 실험결과AIV H9N2의 HA와 NA단백질 N-말단부위에 해당하는 재조합GST fusion...


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