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Comparative Studies of Invertase Isozymes Produced by Rhodotorula glutinis K-24
Lee. Tae-Ho, Kim. Chul, Lee. Sang-Ok 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 8 Pages
한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1989, Vol.17 No.4 313-320 (8 pages)
효소화학적 성질을 밝혔다. 세포내 invertase는 DEAE-Sephadex A-50에 의한 Batchment, DEAE-Sephadex A-50 column chromatography, gel filtration on Sephadex G-200, isoelectric focusing 등의 조작에 의해 Disc 전기영동상 단일한 효소단백질까지 정제되었다. 세포벽 invertase는 B. pumilis에 의해 생산되는 세포벽 용해효소를 작용시켜 invertase를 용출 시킨 다음 DEAE-Sephadex A-50 column chromatography, gel filtration on Sephadex G-100의 조작에 의해 부분 정제하였다. 세포내와 세포벽 Invertase의 분자량은 각각 약... -
Actinomycetes GF 155-2에 의한 pepsin 저해물질의 생산 및 정제
박석규, 성낙계, 이상원 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 5 Pages
한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1989, Vol.17 No.2 121-125 (5 pages)
토양으로부터 분리되고 세포외로 pepsin 저해물질을 생산하는 Actinomycetes GF 155-2의 플라스크 배양에 의한 pepsin 저해물질 최적배양조건은 2% glucose, 0.7% polypeptone, 초기 pH7.0, 배양 60시간, 배양온도 3$0^{circ}C$였으며 무기염의 효과는 크게 영향이 없었다. 발효조 배양물 5ι를 유안염석하여 methanol로 추출한 후 활성탄에 흡착하고 Amber-lite IR-120, XAD-2 및 silicagel 60 column chromatography한 결과 약 15mg의 무색 침상물질을 수득하였다. -
DEAE-Trisacryl 크로마토그래피법에 의한 IgG1 Type 쥐 단일클론 항체의 분리정제
최태부, 정용근 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 8 Pages
한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1988, Vol.16 No.5 335-342 (8 pages)
제거하고 50-60% ammonium sulfate로 침전물을 만든 다음 0.025M Tris-HCI(pH8.2)용액으로 투석하여 salt가 제거된 sample을 DEAE-Trisacryl M에 부하하였다. Column에 결합된 항체는 30-40mM NaCl 을 포함하는 0.025M Tris-HCI(pH8.2)용액으로 용출하였다. 혈청농도가 높은 배지 (10% FBS)에서는 50% ammonium sulfate 처리로 90% 이상의 항체가 회수되었으나 저혈청 배지 (2% FBS)에서는 60% ammonium sulfate 처리에도 회수율이 84%에 그쳤다. 후자의 경우 한외여과법 (ultrafiltration)을 이용하여 항체 회수율을 91%까지 증가시킬 수... -
Bacillus thuringiensis subsp. israelensis 균주의 Hemolysin 성질
황지연, 김광현 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 5 Pages
한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1987, Vol.15 No.6 425-429 (5 pages)
hemolysin을 분리 정제하여 그 성질을 조사하였다. 균체 배양액에 유안을 염석 및 투석시킨 후, Sephadex G-200 gel filtration 과 DEAE-cellulose column chromatography를 행하여 균체외 homely-sin을 정제하였다. 정제된 extra-cellular hemolysin 은 SDS-polyacrylamide gel 전기영동에서 47,000 dalton의 분자량을 가진 단일 단백질 band를 얻었다. 또한 정제된 hemolysin은 thiol agents에 의해 그 활성이 증가되었으나, cholesterol 및 protease 처리 또는 금속이온 즉, FeSO$_4$나 CuSO$_4$에 의해 그 활성 이 감소되었다. -
Studies on the Inulin Hydrolyzing Enzyme from Aspergillu sp. (C-58) (III) - Purification of inulase (P-I) from Aspergillus sp. (C-58) -
Kwon. Tae-Jong, Seu. Jung-Hwu 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 6 Pages
한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1983, Vol.11 No.1 47-52 (6 pages)
Aspergillus sp.C-58 균주가 생산하는 extracellular inulase에 대하여 pH, charcoal처리 및 ammonium sulfate로 분별염석한 후 DEAE- cellulose를 이용한 column chromatography에 의하여 3개의 효소단백질(Peak I, II, III)로 분획되었으며 그 비율은 31. 1 : 1.7 : 1이였다. P- I, II의 I/S는 그 비율이 0.23 및 0.24로 거의 동일하였으나 P-III는 1.1로 P-I및 P-II와 상이하였다. Peak I 효소에 대하여 DEAE-Sephadex A-50을 이용한 ion exchange chromatography에 의하여 추출효소에 비교하여 약 408배 정제되었으며 다시 Sephadex... -
고온성세균의 $eta$-Galactosidase에 관한 연구( II )-효소의 생산, 정제 및 정제효소의 성질-
오만진, 이종수, 김해중, 김찬조 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 7 Pages
한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1983, Vol.11 No.1 15-21 (7 pages)
효소생산조건을 검토하고 효소를 정제하여 정제효소의 성질을 조사한 결과는 다음과 같다. 1. 효소생산을 위한 최적초발 pH는 7.0이었고 최적온도는 $65^{circ}C$이었다. 2. 효소는 lactose와 galactose에 의하여 유도되어졌으며 세포내효소이었다. 3. 조효소액을 1차 DEAE-cellulose, 2차 DEAE-cellulose column chromatography 및 Sephadex G-150로 gel filtration하여 정제도가 28.3배, 수율이 15.2%의 정제효소를 얻었다. 4. 정제효소는 polyacrylamide gel 전기 영동에 의하여 순도가 검정되었다. 5. 정제효소의 유당가수분해를 위한... -
Bacillus circulans F-2가 생산하는 $alpha$-Amylase에 관한 연구 (제 1보) $alpha$-Amylase의 정제
정만재 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 6 Pages
한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1981, Vol.9 No.4 185-190 (6 pages)
및 DE-32 column chromatography에 의하여 specific activity 50.0 u/mg protein(원 비활성의 약 23배), 수율 25. 5%의 정제효소를 얻었다. 2. 정제효소에 대하여 polyacrylamide disc gel electrophoresis를 실시한 결과 $alpha$-amylase activity를 가지는 아주 인접된 2ro의 Band가 나타났으나, SDS-polyacrylamide disc gel electrophoresis의 결과, polyacrylamide disc gel electrophoresis에서 나타난 2개의 Band는 charge가 약간 다른 charge isomer의 $alpha$-amylase임을 시준하는 single band가 나타났다. 3. Polyacrylamide의... -
내열성 Amylase의 생산에 관한 연구 (제1보) 최적배양조건과 효소의 정제
오두환, 이강표, 변유량, 유주현 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 7 Pages
한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1981, Vol.9 No.2 91-97 (7 pages)
nutrient broth 0.8% (w/v), soluble starch 2 % (w/v), urea 0.2 % (w/v, N기준), MgSO$_4$.7$H_2O$ 0.02 % (w/v, Mg기준), $K_2$HPO$_4$ 0.02 % (w/v, P기준), yeast extract 0.2 % (w/v), 6$0^{circ}C$, pH7.0이었다. 2. Amylase를 (NH$_4$)$_2$SO$_4$침전, 투석, Sephadex G-150 column chromatography 및 Sephadex G-150 column rechromatography를 통해 정제한 결과 123배의 비활성 증가를 볼 수 있었다. 3. Amylase의 pH 안정성은 pH 4.0에서 7.0 사이였으며, 온도에 따른 효소의 불활성도는 온도가 증가함에 따라 증대되었다. -
Purification and Properties of an Extracellular Chitinase from Streptomyces sp.
Hong. Yong-Ki, Seu. Jung-Hwn 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 7 Pages
한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1979, Vol.7 No.3 149-155 (7 pages)
그 성질을 조사하였다. 48시간 진탕배양하여 생성된 chitinase를 ammonium sulfate처리, 1차 Sephadex G-100, DEAE-Cellulose, 2차 Sephadex G-100 column chromatography하여 정제하였으며 그 순도를 CM-Sephadex C-50 column chromatography 및 polyacryla-mide gel electrophoresis로서 확인하였다. 이 chitinase는 chitin과 chitosan을 가수분해 할수 있었으나 cellulose는 분해할수 없었고 chitin을 기질로서 사용하였을 경우 Km value가 3.6mg/ml이며 Vmax가 100 $mu$mole/hr였다. Activation energy는 산 가수분해보다 훨씬 낮은... -
Aspergillus nidulans 가 생산하는 Naringinase 관한 연구 (제2보) Naringinase의 정제 및 물리화학적 성질
변유량, 문순옥, 유주현 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 9 Pages
한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1978, Vol.6 No.2 65-73 (9 pages)
1) 효소는 유안침전, DEAE-Sephadex A-25, Sephadex G-100 column chromatography를 사용하여 정제하였으며 정제결과 두 개의 fraction이 나타남을 발견하였고 Fraction I의 비활상 조효소의 781배 종가함을 나타내었다. 2) 효소의 반응 최적 pH와 온도는 위의 두 fraction에서 같은 결과를 나타내었다. 최적 pH는 5.0 이었으며 최적온도는 4$0^{circ}C$이었다. 3) 조효소액, Fraction I 및 Fraction II의 분해생물은 paper chromatography를 통해 조사한 결과 naringenin, glucose및 rhamnose 임이 밝혀졌다. 4) Andrew의 gel filtration...