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Use of hydrophilic extra-viral domain of canine distemper virus H protein for enzyme-linked immunosorbent assay development
Ki-hyun Cho, Jeongmi Kim, Hyun-ah Yoo, Dae-hee Kim, Seung-yong Park, Chang-seon Song, In-soo Choi, Joong-bok Lee, 대한수의학회 Journal of Veterinary Science 7 Pages
대한수의학회 Journal of Veterinary Science 2014, 제 15권 제 4호 6 503-509 (7 pages)
would assist in the effective vaccination of dogs. To develop an enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) specific for CDV, we expressed hydrophilic extra-viral domain (HEVD) protein of the A75/17-CDV H gene in a pET 28a plasmid-based Escherichia (E.) coli vector system. Expression was confirmed by dot and Western blotting. We proposed that detection of E. coli-expressed H protein might be conformation- dependent because intensities of the reactions observed with these two methods varied. The H... -
Role of Nucleotide-binding and Oligomerization Domain 2 Protein (NOD2) in the Development of Atherosclerosis
Ha-JeongKim 대한생리학회-대한약리학회 The Korean Journal of Physiology & Pharmacology 6 Pages
대한생리학회-대한약리학회 The Korean Journal of Physiology & Pharmacology 2015, Vol.19 No.6 1 479-484 (6 pages)
NOD2 (nucleotide-binding and oligomerization domain 2) was initially reported as a susceptibility gene for Crohn’s disease, with several studies focused on elucidating its molecular mechanism in the progression of Crohn’s disease. We now know that NOD2 is an intracellular bacterial sensing receptor, and that MDP-mediated NOD2 activation drives inflammatory signaling. Various mutations in NOD2 have been reported, with NOD2 loss of function being associated with the development of Crohn’s... -
A LysM Domain-Containing Protein LtLysM1 Is Important for Vegetative Growth and Pathogenesis in Woody Plant Pathogen Lasiodiplodia theobromae
Dulanjalee Lakmali Harishchandra, Wei Zhang, Xinghong Li, Kandawatte Wedaralalage Thilini Chethana, Kevin David Hyde, Siraprapa Brooks, Jiye Yan, Junbo Peng 한국식물병리학회 The Plant Pathology Journal 12 Pages
한국식물병리학회 The Plant Pathology Journal 2020, 36권 4호 3 323-334 (12 pages)
a LysM protein LtLysM1 in woody plant pathogen Lasiodiplodia theobromae. Transcriptional profiles revealed that LtLysM1 is highly expressed at infectious stages, especially at 36 and 48 hours post inoculation. Amino acid sequence analyses revealed that LtLysM1 was a putative glycoprotein with 10 predicted N-glyco- sylation sites and one LysM domain. Pathogenicity tests showed that overexpressed transformants of LtLysM1 displayed increased virulence on grapevine shoots in comparison with that of... -
Generation of Catalytic Protein Particles in Escherichia coli Cells Using the Cellulose-binding Domain from Cellulomonas fimi as a Fusion Partner
Choi. Su-Lim, Lee. Sang-Jun, Ha. Jae-Seok, Song. Jae-Jun, Rhee. Young-Ha, Lee. Seung-Goo 한국생물공학회 Biotechnology and bioprocess engineering 7 Pages
한국생물공학회 Biotechnology and bioprocess engineering 2011, Vol.16 No.6 1173-1179 (7 pages)
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Parkin Interacts with the PDZ Domain of Multi-PDZ Domain Protein MUPP1
장원희, 정영주, 최선희, 이원희, 김무성, 김상진, 엄상화, 문일수, 석대현, Jang. Won Hee, Jeong. Young Joo, Choi. Sun Hee, Lee. Won Hee, Kim. Mooseong, Kim. Sang-Jin, Urm. S 한국생명과학회 생명과학회지 7 Pages
한국생명과학회 생명과학회지 2014, Vol.24 No.8 820-826 (7 pages)
domain을 가지는 단백질로서 여러 구조 단백질 및 신호전달 단백질과 상호 결합하지만, MUPP1이 어떻게 안정화되며, 어떻게 신호전달과정에 관여하는지에 대해 아직 명확히 밝혀지지 않았다. 본 연구에서 MUPP1의 PDZ 도메인과 상호 작용하는 단백질을 규명하기 위하여 효모 two-hybrid 방법을 이용하였고, Parkin이 MUPP1과 결합하는 것을 확인하였다. Parkin은 E3 ubiquitin ligase로서, Parkin 유전자의 기능상실 돌연변이는 autosomal recessive juvenile parkinsonism을 일으키는 것으로 알려져 있다. Parkin은 MUPP1의 12번째 PDZ... -
Cadms/SynCAMs/Necls/TSLCs Interact with Multi-PDZ Domain Protein MUPP1
장원희, 정영주, 최선희, 김상진, 엄상화, 문일수, 석대현, Jang. Won Hee, Jeong. Young Joo, Choi. Sun Hee, Kim. Sang-Jin, Urm. Sang-Hwa, Moon. Il Soo, Seog. Dae-Hyun 한국생명과학회 생명과학회지 8 Pages
한국생명과학회 생명과학회지 2014, Vol.24 No.12 1276-1283 (8 pages)
유지하는 세포 사이 연접복합체는 multi-PDZ domain protein 1 (MUPP1)을 포함하여 50종류 이상의 단백질로 이루어져 있다. MUPP1은 13개의 PDZ 도메인을 가지는 단백질로서 막경유(transmembrane) 단백질과 세포골격단백질이나 신호단백질 사이에서 scaffold로 작용한다고 알려져 있지만, MUPP1이 어떻게 세포막인접 단백질들을 연결하고 구조 안정화에 기여하는지에 대해 아직 명확히 밝혀지지 않았다. 본 연구에서 MUPP1의 PDZ 도메인과 상호 작용하는 단백질을 규명하기 위하여 효모 two-hybrid 방법을 이용, cell adhesion molecule... -
Cloning, Purification, and Structural Characterization by 1D 1H-NMR of the PDZ domain of the Shank3 protein
성미숙, Sung. Mee-Sook 한국생명과학회 생명과학회지 5 Pages
한국생명과학회 생명과학회지 2007, Vol.17 No.3 345-349 (5 pages)
PDZ 도메인을 통하여 여러 단백질과 상호작용하며 신경전달 기전에 관여하는 단백질로 Shank1, Shank2, Shank3, PDS-95, AF있다. 본 연구는 Shank3 PDZ 도메인의 구조를 밝히기 위한 첫 단계로서 Shank3 단백질의 PDZ 도메인을 동정하였고, E. coli에서 발현하여 생성된 단백질을 정제한 후 1차 NMR 구조분석을 시도하였다. 그 결과에 의하면 정제된 Shank3 PDZ 단백질은 순도가 높고 안정적인 접힘(folding)구조를 제시하고있다. 현재 완전한 NMR 구조분석을 위해 좀더 많은 양의 정제된 Shank3 PDZ 단백질을 얻고자 연구하고 있다.
