Glycine이 포함된 dipeptide인 glycyl-L-valine, L-valyl-glycine, glycyl-DL-alanine, glycyl-DL-serine 및 glycyl-L-aspartic acid의 중수용액속에서의 양성자 자기공명스펙트럼이 실온에서는 pH의 함수로 연구되었다. 이들 스펙트럼의 분석으로부터 $C_{alpha}H,;C_{eta}H;및;C_rH$양성자의 chemical shift는 pH에 따라 일단계의 적정곡선으로 변하고 있으며 spin-spin coupling constant는 거의 변하지 않고 있음을 알 수 있다. Dipeptide 용액속에 있는 구성 아미노산의 $C_{alpha}H;C_{eta}H;및;C_rH$양성자의 chemical shift가 각각 두개의 다른 값들로 나타나는 것은 이들 용액속에 두개의 자기적으로 서로 다른 site들이 들어있음을 말해준다. 이 연구에서는 다섯개 dipeptide의 구조를 양성자 자기공명스펙트럼에 의해 확인하였으며 결과는 앞으로 oligopeptide에서의 구조 변화, conformation, 구성 아미노산의 순서 결정등을 양성자 자기공명스펙트럼의 분석에 의해 알아낼 수 있음을 암시하고 있다.
Proton magnetic resonance spectra of five glycine-containing dipeptides glycyl-L-valine, L-valyl-glycine, glycyl-DL-alanine, glycyl-DL-serine and glycyl-L-aspartic acid in $D_2O$ were investigated as a function of pH at room temperature. From the analysis of the spectra, it was found that the chemical shift of the $C_{alpha}H,;C_{eta}H;and;C_rH$protons varies with pH as a one-step titration curve, and that the spin-spin coupling constant remains almost unchanged. Two distinct values of the chemical shift for $C_{alpha}H,;C_{eta}H;or;C_rH$protons of constituent amino acids in dipeptide solutions indicate the existence of two magnetically non-equivalent sites in solution. From this study, the structures of the five dipeptides have been confirmed by proton magnetic resonance spectra and it has been suggested that the structural change, conformation and sequence determination can be explored for oligopeptides by an analysis of proton magnetic resonance spectra.
