저자들은 백서에 함수탄소를 달리한 식이및 알콜투여가 백서간장내 지방산 합성에 관여하는 효소활성에 어떻게 영향을 미치며 이들 식이 조성차와 효소활성과의 상호 관계를 구명하기 위하여 각종식이를 가지고 실험한바 다음과 같은 실험 결과를 얻었다. 1. 웅성백서를 두군으로 나누어 Decarli 및 Lieber (1967)의 식이조성 방법에 다라 식이내 지방이 19.5%가 포함되게하고, 함수탄소 공급원으로 설탕을 대치하고, 함수탄소에서 오는 일부열량을 알콜로 대치하여 4주간 사육하였다. 설탕식이를 투여한 백서간장내 ATP-citrate lyase 활성은 알콜투여군에 비하여 5배가 높았다. 2. 알콜을 4주간 투여하여 효소활성이 설탕식이군에 비하여 낮은 상태의 백서에 설탕 및 전분식이로 대치하여 2주간 투여한 백서의 간장내 ATP-citrate lyase 활성은 설탕식이를 투여한 백서에서 전분식이 투여군에 비하여 4배가 높았으며 전분식이군의 효소활성은 알콜투여군과 하등의 변화가 없었다. 3. 설탕식이와 전분식이를 정상백서에 각각 1주일간 투여후 간장내 ATP-citrate lyase 활성이 설탕식이 투여군은 전분식이 투여군보다 3.7배 높았고, glucose-6-phosphate dehydrogenase 호라성은 설탕투여군에서 전분식이 투여군에 비하여 5배의 증가가 있었다. 4. 백서를 1주일간 전분식이로 사육후 백서를 네군으로 나누어 1군은 전분식이를 계속 투여하고 2, 3, 4 군은 3일 굶긴다음 2군에는 설탕식이 재투여군, 3군은 전분식이 재투여군, 4군은 설탕식이 재투여 하면서 actinomycin D를 처리군으로 각각 식이를 3일간 재투여 한 다음 효소 활성을 관찰 하였다. ATP-citrate lyase 활성은 설탕식이 재투여군에서, 전분식이를 계속투여군(정상군)에 비하여 12.5배가 증가하고 저눈식이 재투여군은 6.35배가 증가하였다. 또한 설탕식이 재투여군 효소 활성은 전분식이 재투여군에 비하여 2배의 증가가 있었다. Glucose-6-phosphate dehydrogenase 활성은 정상군에 비하여 설탕식이 재투여군에서 6.4배가 증가하였으며, 전분식이 재투여군에서 4.57배의 증가를 보였으나 설탕식이 재투여군의 효소 활성은 전분식이 재투여군에 비하여 1.5배의 증가를 보였다. 설탕식이를 재투여와 동시에 actinomycin D를 처리하면 ATP-citrate lyase 및 glucose-6-phosphate dehydrogenase 활성이 전혀 증가하지 아니 하였다. 이상과 같은 실험 결과로 미루어 보아 알콜에의한 지방간 형성은 간장내 지방산 합성율과 밀접한 관계가 없는듯 하며 설탕식이는 전분식이에 비하여 간장세포질내 지방합성에 밀접하게 관여하는 ATP-citrate lyase 및 glucose-6-phosphate dehydrogenase 활성은 식이내 지방함량에 관계없이 현저하게 증가시키고, 설탕식이에 의한 이들 효소활성증가는 gene level에서 효소합성이 증가하는 것으로 사료된다.
Investigations in our laboratory have been undertaken to study the response of ATP-citrate lyase and glucose-6-phosphate dehydrogenase in the liver of rats which were fed one of the following diets; 47% carbohydrate, 18% protein as casein and 35% fat. In various experiments, the carbohydrate used was either 1)47% starch 2) 47% sucrose 3) 36%ethanol with 11% sucrose. All diets contained adequate amounts of all vitamins and all minerals. The animals were sacrificed by decapitation, and the liver was removed and prepared immediately for assay of enzyme activities. ATP-citrate lyase was assayed by the method of Cottam & Srere (969), glucose-6-phosphate dehydrogenase assayed by method of Bergrneyer (1965), and soluble protein was determined by the method of Lowry et al. (1951). The liver ATP-citrate lyase activity of the rats groups which had been feed the 3 different diets for 4 weeks had a ATP-citrate lyase level in group 2 that was over 5 times higher than that of group 1. The effect of refeeding of group 1 and group 2 diets to the rats which had received the group 3 diet for 4 weeks, changed the level of ATP-citrate lyase level in group 2 diet and increased it 4 times over that of the group 1 level. No activity difference was observed between starch group 1 and ethanol group 3. Another of our experiments indicated that ATP-citrate lyase and glucose-6-phosphate dehydrogenase were induced by sucrose and starch in the presence of adequate protein, particularly, ATP-citrate lyase induction on sucrose was over 2 times that of starch. The refeeding of these two diets for 3 days following starvation of 3 days results in a remarkable induction were observed in the levels of these two enzymes, the induction of ATP-citrate lyase was greater than that of glucose-6-phosphate dehydrogenase on the sucrose diet compared to the starch diet when compared with that of actinomycin D treated rat, apparently due to a marked increase in the synthesis of these enzyme protein. It was also demonstrated that adequate amounts of protein in diets are required for induction to occur of these enzymes as for the digestive enzymes such as trypsinogen, chymotrypsinogen and amylase as shown by one of our previous studies.
