최근 우리나라의 남부지방에서 재배가 되어 시판되고 있는 파파야를 시료로하여 조효소액을 만들고 단백질 분해효소와 퍼옥시다아제의 열 불활성화 실험을 pH 7.0, $60^{circ}{sim}90^{circ}C$에서 행하고 다음과 같은 열 역학적 자료를 얻었다. 비교적 저온에서는 파파인과 파파야 퍼옥시다아제는 각각 꺽여지는 점을 보였고 단백질 분해효소의 경우 $70^{circ}C$에서 활성화 엔탈피(enthalpy of activation) 91.4 kJ/mol, 활성화 엔트로피 (entropy of activation) -49.6 J/mol K, 활성화 자유에너지 (free energy of activation) 108.5 kJ/mol 이었고 퍼옥시다아제의 열 불활성화에서는 $70^{circ}C$에서 활성화 엔탈피 168.5 kJ/mol, 활성화 엔트로피 $200.4;J/mol{cdot}K$, 활성화 자유에너지 99.7 kJ/mol 이었다. 파파인은 비교적 열에 안정하여 연육소로 사용할 수 있는 가능성을 보였고 파파야 퍼옥시다아제도 카탈라아제보다는 열에 안정하여 열처리 공정의 생화학적 지시약(indicator)으로 사용하는 편이 좋을 듯하다.
Thermal properties of crude papain and crude peroxidase from domestic papaya were investigated. The crude extract of papaya was inactivated at the temperature range of $60^{circ}{sim}90^{circ}C$ at pH 7.0 and the rest of the activities of papain and peroxidase were determined, respectively. The heat inactivation of papain and papaya peroxidase was biphasic at low temperature. For the thermal inactivation of papain extract, the enthalpy of activation was 91.4 kJ/mol, the entropy of activation, -49.6 J/mol K, and the free energy of activation, 108.5 kJ/mol. The activation energy for the inactivation of papaya peroxidase was 168.5 kJ/mol, the entropy of activation, $200.4;J/mol{cdot}K$ and the free energy of activation, 99.7 kJ/mol. The thermal stability of papain showed that it has a possibility for use as a meat tenderizer. It was also discussed that papaya peroxidase could be more suitable as a biochemical criteria for heat treatment than papaya catalase.
