Kluyveonyces fragilis로부터 정제한 ${eta}-fructosidase$ (inulase)를 Tygon 관과 aminoethyl-cellulose에 고정화 시킨후 효소의 일반적 성질을 알아 보았다, Tygon곤에 효소를 고정화 시키는데 있어서는 크로로포름 용액에서 65^{circ}C의 조건으로 실란화(silanization) 시킨 다음 10 % 글루타르알데히드로 처리하는 것이 매우 중요한 처리 조건인 반면 2 % 글루타르알데히드 처리가 aminoethyl-cellulose에 inulase를 고정화 시키는데 매우 효과적이 었다. Tygon관에 고정화 시킨 inulase는 g matrix당 11.5 units의 inulase 역가로 보여 주었고 효소 역가의 회수율은 22.5 %인 반면 aminoethyl-cellulose에 고정화 시킨 제품은 g matrix 당 39.3 units, 53.4 % 효소 역가 회수율을 보여 주었다. 두 고정화 제품을 사용하여 invertase(기질이 sucrose) inulase (기질이 inulin) 역가에 대한 효소 안정성, pH 효과, 온도 효과 및 기질 효과를 살펴 보았다.
Partially purified ${eta}-fructosidase$ (inulase) from Kluyveromyces fragilis was immobilized on Tygon tube and aminoethyl-cellulose, respectively and both preparations were characterized. Silanization of Tygon tube in chloroform at $65^{circ}C$ and treatment with 10 % glutaraldehyde were critical for the immobilization of inulase on Tygon tube, while 2 % glutaraldehyde was effective for the immobilization on aminoethyl-cellulose. The derivative of Tygon tube showed 11.5 units of inulase activity per g of dried matrix with retention of 22.5 % of original activity against inulin, whereas one of aminoethyl-cellulose showed 39.3 units per g of dired matrix with 53.4 % of retention. Studies of enzyme stability, pH and temperature dependences, and $K_m$ values are presented for inulase and invertase activities of both immobilized enzymes.
