Urokinase는 비활성 혈장단백질인 프라스민 전구체를 활성화시키는 효소로서, 이 효소반응의 산물인 프라스민이 혈류의 응혈요소인 피브린 가수분해 과정에 참여될 수 있음으로 이 효소, 즉 Urokinase가 지닌 특성을 연주 검토하였다. 효소 시료의 정제는 ECTEOLA 수지에 의한 이온 교환 크로마토그래피 방법과 알지닌 또는 아그마틴을 ligand로 하는 친화성 크로마토그래피 방법을 도입하여 약 60배의 정제도를 얻었으며 이 경우 효소의 비활성도는 약 1,300 units/mg protein 이였다. 효소의 특성 중 특기할만한 사실은 기질 특성으로서, 다른 단백질 분해 효소인 trypsin과 작용은 비슷하나 프라스민 전구체인 프라스민노젠에만 특이하게 작용함을 알았으며 효소활성도의 최적 pH와 최적온도 등에 있어서도 다른 유사단백질 분해효소들과 다름을 알았다. 그 밖의 효소 특성인 기질에 대한 친화력 및 저해제에 의한 결과 등을 토대로 이 효소가 지난 생리적 역할, 즉 피브린 가수분해 조절기능에 대하여도 검토하여 보았다.
The activation of plasminogen to an active fibrinolytic enzyme, plasmin, was studied withe urokinase(EC 3.4.26.99). A crude form of urokinase obtained from human urine was purified partially by an ion exchange column of ECTEOLA and further by an affinity column employing arginine or agmatine as a ligand on Sepharose 4B matrix. The specific activity of the final enzyme preparation was about 1,300 units per ㎎ protein based on the caseinolytic assay measuring the rate of casein hydrolysis by plasmin formed. The mode of the enzyme action seems to be similar to that of trypsin in term of the esterase activity, but the enzyme is found to be very specific toward plasminogen as the substrate. Characteristic properties of the enzyme including molecular weight, pH and temderature optimum, and some kinetic properties were studied and compared with that of the other proteolytic enzyme of trypsin and plasmin. In addition, based on its associative properties, the nature and the physiological role in the fibrinolysis were also discussed.
