라이소솜(lysosome) 효소인 베타-엔-아세틸글루코사미니다아제가 황소정액의 105,000g 원성분리상층액으로 부터 430배 정제되었다. 부분적으로 정제된 이효소는 등전 초점화 컬럼에 의해서 등전점이 3.2 (I), 5.8(II), 6.25(III), 6.78(IV), 7.50(V)와 8.30(VI)인 여섯개의 다른 형태의 효소로 구분 분리되었다. 분획 II, III 과 IV는 베타-엔-아세틸글루코사미니다제와 베타-엔-아세틸갈락토사미니다아제의 효소가를 같이 나타내고 있으나 다른 분획들은 단지 베타-엔-아세틸글루코사미니다아제의 효소역가만 나타냈다. 분획 II가 $50^{circ}C$에서 3시간 (pH 4.4) 반응했을 때 완전히 비활성화되는 것으로 보아 B형의 효소로 밝혀졌다. 부분적으로 정제된 이 효소는 판 젤 전기 영동법에 의해서 한개의 주요한 띠와 한개의 작은 띠를 나타냈다. 황소정액으로부터 얻은 베타-엔-아세틸글루코사미니아제의 분자량은 젤 여과법에 의해 240,000으로 밝혀졌다. 황소의 정자효소는 pH3~5.3 근처에서 다수의 pH 적정점을 보유하고 있다.
${eta}$-N-Acetylglucosaminidase, a lysosomal enzyme, has been purified 430 folds from the 105,000 x g supernatant of bull semen. This partially purified enzyme was further subdivided into six different components by isoelectric focusing column having pI value of 3.2(I), 5.8(II), 6.25(III). 6.78(V), and 8.30(VI). Fractions, II, III, and IV contained both ${eta}$-N-acetylglucosaminidase and ${eta}$-N-acetylgalactosaminidase activities but the others had only ${eta}$-N-acetylglucosaminidase activity. Fraction II was completely inactivated by incubation at $50^{circ}C$ for 3 hr (pH 4, 4) indicating a B form of enzyme, The partially purified enzyme showed one major band and a minor band on disc gel electrophoresis, The molecular weight of the ${eta}$-N-acetylglucosaminidase from bull sperm was 240,000 by gel filtration. The bull sperm enzyme had multiple pH optima in the range of pH 3.0~5.3.
