Para-aminobenzoic acid요구 균주인 E. coli K12 AB3292를 사용하여 folic acid의 pteridine부분 생합성에 관여하는 첫째번 효소인 GTP cyclohydrolase I의 조절 작용에 관한 연구가 수행되었다. 이 균주를 methionine을 포함한 배지에서 배양할 경우 methionine이 없는 배지에서 기른 균주에 비해 GTP cyclohydrolase I의 specific activity가 3-7배 감소됨이 발견되었다. 예외적으로 serine을 제외하고, 조사한 어느 folate metabolites들도 methionine과 유사한 효과를 나타내지 못하였다. 이 p-AB요구 균주를 최소량의 p-AB folate metabolite이 없는 배지에서 배양할 경우 과량의 p-AB에서 배양한 경우에 비해서 이 효소가 2배 정도 derepress됨을 밝힐 수 있었다. Methionine은 이 derepression현상을 극복시켜, 제한된 p-AB조건에서, methionine을 포함시키지 않은 경우에 비해 2-3배의 repression현상을 보여 주었다.
The regulation of GTP cyclohydrolase I, the enzyme that catalyzes the first step in the biosynthesis of the pteridine portion of the folic acid coenzyme has been investigated in Escherichia coli K12AB3292, a p-aminobenzoic acid auxotroph. It was discovered that in extracts made from bacteria grown in the presence of methionine a 3 to 7 fold decrease in specific activity of the enzyme was observed compared to extracts of organisms grown in the absence of this compound. No other folate metabolites, with the exception of serine, exerted similar effects. It was also discovered that a twofold derepression was observed when the organisms were grown on limiting pAB with no folate metabolites as compared to organisms grown in excess pAB under the same conditions. Methionine is capable of overcoming this derepression and causing a 2 to 3 fold repression in limiting pAB extracts as compared to the origanisms grown in excess pAB without methionine.
