사람의 적혈구막에서 palmitoyl-CoA: carnitine palmitoyltransferase에 의해 $^{14}C$-palmitoylcarnitine이 가역적으로 생성 및 가수분해 됨을 확인하였다. 이 효소의 최적 pH 범위는 pH 7.2에서 pH 7.4 근방으로, 이 pH 범위 외에서는 급속한 효소활성도의 감소를 나타냈다. 몇가지의 완충용액을 시험하여 보았을때 Tris-HCI buffer가 가장 높은 효소활성도를 보였으며, 조요소로서 5 ${mu}mole$의 $Mg^{2+}$이온이 동일 실험조건하에서 효소의 활성도를 굉장히 증가시켰다. 이 효소계에 의해서나 흑은 화학적인 합성에 의해 만들어진 palmitoyl. carnitine은 세포막에 부착되어 있는 효소인 ATPase나 G-6-Pase와 같은 효소를 상당히 활성화 시켰다.
An enzyme, palmitoyl-CoA: carnitine palmitoyltransferase (E.C. 2.3.1.21) was confirmed to catalyze reversively the formation and hydrolysis of $^{14}C$ -palmitoylcarnitine in human erythrocyte membrane. The optimum pH range of this enzyme was between from pH 7.2 to pH 7.4, and decreased rapidly outside of this pH range. In the several buffer systems tested, the highest enzyme activity was obtained with Tris-HCl buffer. As a cofactor, 5 ${mu}moles$ of $Mg^{2+}$ ion significantly stimulated the enzyme activity in the experimental conditions. Palmitoylcarnitine formed from this enzyme system or synthesized from other chemical method has activated significantly the membrane bound enzymes, such as adenosine triphosphatase (ATPase) and Glucose-6-Phosphatase (G-6-Pase).
