K. marxianus inulase는 inulin 배지에서 생성이 증가되고, glucose나 fructose의 탄소원에 의하여 생성이 억제되는 유도효소로서 배양중 최대의 효소활성은 생장곡선의 정지기 초기에 나타났다. 부분 정제된 inulase는 inulin, sucrose, raffinose를 가수분해하며, 이 효소의 inulin과 sucrose에 대한 최적 pH와 최적온도는 동일하게 4.0과 $55^{circ}C$였으며, 두 기질에 대하여 $Hg^{++}$와 $Ag^{+}$ 이온은 효소활성을 똑같이 크게 억제하는 반면, EDTA에 대해서는 영향이 없었다. 또한 이 효소의 특징은 invertase 활성도 동시에 가지고 있는 endo-type이며, inulin과 sucrose에 대한 Km 값은 각각 $1.2{ imes}10^{-2}M$과 $1.3{ imes}10^{-4}M$이었다.
Kluyveromyces marxinus LG contains an inulase activity which is inducible by growth on inulin. The highest enzyme activity obtained at the initial stage of stationary phase of growth curve. The partially purified inulase hydrolyzed inulin, sucrose and raffinose. This enzyme showed the maximal activity at pH 4.0 and temperature of $55^{circ}C$ for inulin and sucrose. It was also markedly inhibited by $Hg^{++};and;Ag^{+}$ but not EDTA. This inulase was charaterized as a undo type which contains invertase activity and Km values for inulin and sucrose were $1.2{ imes}10^{-2}M;and;1.3{ imes}10^{-4}M$, respectively.
