- Comparision of the Pressure Denaturation of Metmyoglobin in $H_2O$ and $D_2O$
- ㆍ 저자명
- 김건,Kim. Keon
- ㆍ 간행물명
- 대한화학회지
- ㆍ 권/호정보
- 1984년|28권 1호|pp.14-19 (6 pages)
- ㆍ 발행정보
- 대한화학회
- ㆍ 파일정보
- 정기간행물| PDF텍스트
- ㆍ 주제분야
- 기타
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메트미오글로빈의 압력에 의한 변성의 $H_2O$와 $D_2O$에서의 차이를 pH 5.7과 pH 7.0에서 연구하였다. 메트미오글로빈은 $D_2O$에서 $H_2O$보다 더 작은 압력에서 변성하였다. 그 차이가 pH 5.7에서가 pH 7에서 보다 더 컸다. $H_2O$와 $D_2O$에서 이 안정도의 차이가 단백질에 대한 $H^+$와 $D^+$의 결합에 차이가 있기 때문이며 또한, 수소가 중수소로 바뀜에 따르는 구조 변화 때문인 것으로 사료된다.
The stability difference of metmyoglobin in $H_2O$ and $D_2O$ at pH 5.7 and pH 7.0 toward pressure denaturation is studied. Metmyoglobin is denatured in $D_2O$ at smaller pressure than in $H_2O$. The stability difference in $H_2O$ and $D_2O$ is more pronounced at pH 5.7 than at pH 7. The main reasons for the stability difference in $H_2O$ and $D_2O$are the difference in positive charge due to $H^+$and $D^+$ binding to the protein in $H_2O$ and $D_2O$, and the structural change that accompany deuteration.