아릴썰파타아제 B 및 Bm(아렬썰페이트 썰포하이드롤라아제 ; E.C.3.1.6.1)이 쥐의 자궁으로부터 분리되고 그 특성이 연구되었다. 아릴썰파타아제 B는 286배로 정제되고 그 수율은 23%이었으며 Bm은 112배 정제되고 그 수율은 5.4%이었다. 통판 전기영동에 의해 마지막으로 얻어진 아릴썰파타아제 B 및 Bm은 하나의 단백질 띠로 나타났다. 이 효소들은 파라-나이트로카테콜썰페이트를 기질로 사용했을 때 정상적인 시간-활동도의 관계를 나타냈다. $K_m$과 $V_{max}$ 값은 아릴썰파타아제 B가 $2.0{ imes}10^{-3}M$ 및 20.8 nmol/min 이었고 아릴썰파타아제 Bm은 $3.9{ imes}10^{-3}M$ 및 67 nmol/min 이었다. 쥐의 자궁은 상당한 양의 음성형의 아릴썰파타아제 B(즉 아릴썰파타아제 Bm)를 함유하고 있었다. 아릴썰파타아제 Bm은 물리화학적 성질 가운데서 pH 적정점, 열에 대한 안정도, 썰페이트, 썰파이트 및 포스페이트에 대한 방해작용이나 시간-활동도의 관계에 있어 아릴썰파타아제 B와 거의 비슷한 결과를 나타냈다.
Arylsulphatases B and Bm (arylsulphate sulphohydrolase; E.C.3.1.6.1) from rat uterus were purified and characterized. Arylsulphatases B and Bm were purified 286-fold and 1I2-fold with an overall recovery 23% and 5.4%, respectively. On disc gel electrophoresis, both final preparations of arylsulphatases B and Bm showed one protein band. These enzymes showed normal time-activity relationship with p-nitrocatechol sulphate as substrate. The $K_m$ and $V_{max}$ values were $2.0{ imes}10^{-3};M$ and 20.8 nmol/min for arylsulphatase Band $3.9{ imes}10^{-3};M$ and 67 nmol/min for arylsulphatase Bm, respectively. Rat uterus contained significant quantities (16~20% of total arylsulphatase) of an anionic form of arylsulphatase B (arylsulphatase Bm). The physico-chemical properties of arylsulphatase Bm were very similar to those of arylsulphatase B with respect to pH optimum, heat stability, the types of inhibition by sulphate, sulphite and phosphate ions, molecular weight, temperature optimum, and time-activity relationship.
