꿩 난백으로부터 CM-Sphadex C-25에의 흡착 및 CM-Sephadex C-25와 Sephadex G-50에 의한 칼럼 크로마토그라피로 3가지 라이소자임(PEL-1, PEL-2 및 PEL-3)을 얻었고, 이들은 디스크 폴리아크릴아미드 젤 전기영동을 한 결과, 각각 다른 이동도를 가진 단일 밴드로 분리되었다. PEL-1, PEL-2 및 PEL-3의 효소활성도는 Micrococus, lysodeikticus의 세포벽을 기질로 했을 때, 각각 닭 난백 라이소자임 (HEL)의 1.12, 1.25, 1.42배였다. PEL-1의 아미노산 조성은 HEL과 비슷하였다. PEL-1의 아미노- 및 카르복시-말단 CNBr-펩티드의 아미노산 배열은 HEL과 같았으나, 오로지 아미노 말단에서 10번째 아미노산만 서로 달라서 HEL은 알라닌, PEL-1은 발린이었다.
Three lysozymes (PEL-1, PEL-2, and PEL-3) were purified from pheasant egg white by adsorption on CM-Sephadex C-25, followed by CM-Sephadex C-25 and Sephadex G-50 column chromatographies. The three enzymes each moved as a single band, but showed different electrophoretic mobilities on disc polyacrylamide gel electrophoresis. The enzymatic activities of PEL-1, PEL-2, and PEL-3 were 1.12, 1.25, and 1.42 times that of hen egg white lysozyme (HEL), respectively, using Micrococcus lysodeikticus cell wall as a substrate. Amino acid composition of PEL-1 was similar to that of HEL. On comparing the amino acid sequences of amino-and carboxyl-terminal CNBr-peptides of PEL-1 with those of HEL, only one amino acid substitution was found at position 10 from the amino-terminal of HEL.
