오리의 uropygial gland와 간에서 $poly(A)^+mRNA$를 분리하여 그들의 in vitro translation mixture로부터 pI 6.6인 glucose-6-phosphate dehydorgenase를 분리 하고 in vivo isotope labeling된 같은 효소를 분리하여 SDS polyacrylamide disc gel electrophoresis를 통하여 비교하였다. 그 결과 in vitro translation mixture로 부터 분리한 효소와 in vivo labeling된 효소는 그것이 uropygial gland의 것이거나 간의 것이거나 모두가 uropygial gland에서 직접 정제한 효소와 같은 크기임을 알 수 있었다. 이러한 사실은 uropygial gland에 존재하는 pI 6.6인 glucose-6-phosphate dehydrogenase가 갖는 효소적 특성은 소수의 아미노산의 차이에 기인하는 것으로 예측된다.
One glucose-6-phosphate dehydrogenase with pI of 6.6 was isolated from in vitro translation mixture and was compared with in vivo isotopically labeled enzyme by SDS polyacrylamide gel electrophoresis. The molecular size of the enzymes, isolated by antibody prepared against the purified enzyme and protein A agarose, are very similar to each other. This result suggests that the specific catalytic properties of the enzyme from the uropygial gland may depend on the minor difference in amino acid sequence.
