소의 근육과 닭의 근육으로부터 각각 myosin을 추출, 정제하고 그 생물활성의 특징을 fiber type에 따라 비교 하였다. Myosin의 Ca-ATPase활성, EDTA-ATPase 활성 및 PH에 따른 활성도의 변화는 소의 경우 fiber type에 따라 뚜렷한 차이를 보였으나, 닭의 경우 그 차이가 관찰되지 않았다. 그러나 trypsin에 의한 myosin의 가수분해율에서 fiber type에 따라 차이가 나타났다. 즉, 소의 myosin에서는 white muscle쪽이 가수분해율이 높았으나 닭의 myosin에서는 red muscle쪽이 가수분해율이 높았다. 또한 근원섬유단백질의 기질친화성 및 탈인 산속도도 동물의 종류 및 fiber type에 따른 차이를 확연하게 보이고 있었다. Ethanol의 농도에 따른 myosin ATPase활성의 중감효과는 동물의 중류 및 fiber type에 따라 차이를 보이고 있으나 HMM ATPase 활성은 유전항수의 변화에 대하여 차이를 보이지 않았다.
Myosin were prepared from red muscle and white muscle, and their ATPase activities were compared. Ca-ATPase activity of bovine myosin from red muscle was higher than that of myosin from white muscle, while Ca-ATPase activity of chicken myosin from red muscle differed hardly from that of myosin from whitemuscle. Atso EDTA-ATPase activity of bovine red muscle myosin was higher than that of white muscle myosin ,although EDTA-ATPase activity of chicken myosin from red muscle differed hardly from that of white muscle myosin. When myosins were treated with trypsin, bovine myosin from white muscle was hydrolysed moreeasily than red muscle myosin was. Chicken myosin from red muscle , however, was hydrolysed by trypsin more easily than white muscle myosin was.
