대장균세포는 globin과 casein을 분해하는 serine proteases(SP)와 insulin과 glucagon을 분해하는 metalloproteases(MP)의 두 부류의 단백질 분해효소들을 포함하고 있다. 대장균을 LB에서 stationary phase까지 배양할 때 나타나는 단백질 분해 효소들의 활성도는 log phase까지 배양할 때 보다 약 3-5배 증가되었다. 그러나, M9-glucose medium에서 배양하였을 때에는 전혀 증가를 보이지 않았다. 한편, LB에 포도당을 첨가하여 대장균을 배양하면 MP들의 활성도는 여전히 증가되었으나 SP의 것은 전혀 증가되지 않았다. 그리고, M9-glucose medium으로부터 탄소원을 고갈시킬 경우에, SP의 활성도는 현저히 증가되나, MP의 것은 증가되지 않았다. 뿐만 아니라, cAMP를 합성할 수 없는 cya돌연변이를 LB에서 stationary phase까지 배양할 때에는 SP의 활성도는 증가되지 않았으나 MP의 것은 여전히 증가되었다. 따라서, 대장균 세포 내의 SP의 발현은 catabolite repression과 유사한 기작으로 조절되며, MP의 발현은 세포 내 아미노산 농도의 변화 따라 조절되는 것으로 추측된다.
E. coli contains two distinct groups of proteolytic enzymes: one is serine proteases that hydrolyze globin and casein and the other is metalloproteases degrading insulin and glucagon. The levels of both activities were increased several-fold when the cells were grown to stationary phase in Luria broth (LB) but not at all when they were cultured in M9-glucose medium. The raise in globin-hydrolyzing activity of serine proteases was completely prevented by the addition of glucose in LB, while insulin-degrading activity of metalloproteases remained increasing under the same growth condition. Starvation for carbon source of the cells grown in M9-glucose medium casused a marked increase in the activity of serine proteases but not of metalloproteases. Furthermore, the level of serine proteases did not increase in a mutant cell that lacks adenylate cyclase when the cell was grown in LB to stationary phase while the actvity of metalloproteases was persistently raised in the same cell. Thus, the level of serine proteases in E. coli appears to be regulated by a mechanism similar to catabolite repression and that of metalloproteases by a change of intracellular pool of free amino acids.
