- 돼지감자중의 Inulin 분해효소에 관한 연구
- ㆍ 저자명
- 전덕영,김명희,Jhon. Deok-Young,Kim. Myung-Hee
- ㆍ 간행물명
- 한국영양식량학회지
- ㆍ 권/호정보
- 1988년|17권 3호|pp.205-210 (6 pages)
- ㆍ 발행정보
- 한국식품영양과학회
- ㆍ 파일정보
- 정기간행물| PDF텍스트
- ㆍ 주제분야
- 기타
이 논문은 한국과학기술정보연구원과 논문 연계를 통해 무료로 제공되는 원문입니다.
돼지감자로부터 inulase를 분리한 다음 황산 암모늄침전, Sephadex G-100 겔 투과 및 DEAE-cellulose 크로마토그래피를 통하여 정제하여 최종적으로 회수율 42%의 6,470배 정제된 효소를 얻었다. 이 효소의 분자량은 57,000으로서 하나의 폴리펩티드로 구성되어 있었다. 이 효소의 최적 pH와 최적온도는pH5.0과 $33^{circ}C$이었으며 몇 가지의 기질중 inulin에 대해서만 특이적으로 작용하였고 이에 대한 Km값은 20mM, Vmax는 943unit/mg-단백질이었다. 또한 이 효소는 metalloenzyme이 아니며 $Mg^{2+},Ca^{2+},;Hg^{2+}$등의 금속 이온에 의해 그 작용이 완전히 저해되었다.
The inulase(EC 3.2.1.7) was isolated from the tuber of Jerusalem artichoke by conventional purification methods including ammonium sulfate fractionation, Sephadex G-100 filtration, and DEAE-cellulose column chromatography. The enzyme was purified 6,470 fold with 42% recovery, The enzyme was consisted of a polypeptide of Mw 57,000. The optimum temperature and the optimum pH for the enzyme action was $33^{circ}C$ and pH 5.0, respectively. The enzyme was highly specific for inulin as a substrate. The km for inulin was 20mM. The inulase was not a metalloenzyme and was inhibited completely by 10mM $Mg^{2+},Ca^{2+},;or;Hg^{2+}$.