Bovine serum albumin (BSA), ovalbumin (OA), bovine globulins (BGs) 등의 모델단백질을 사용하여 열 처리에 따른 단백질의 변성과 소수성의 변화를 측정할 수 있는 여러 변수를 관찰하였다. 단백질 용액(1% w/v, pH 6.8)을 $20^{circ}C$부터 $90^{circ}C$까지 $10^{circ}C$ 간격으로 10분간씩 열 처리 한 후 전기영동 분석결과 BSA는 $60^{circ}C$ OA는 $80^{circ}C$, BGs의 경우 $60^{circ}C{sim}70^{circ}C$사이에서 급격한 열 변성을 일으켰다. 또한 열변성이 일어나기 전까지의 온도에서는 단백질이 부분적으로 변성되면서 heptane결합능력이 커지고 표면장력이 낮아지며, phenyl Sepharose CL-4B gel column에서 지연시간이 걸어졌다. 그러나 단백질 용액의 현탁도가 증가되면서 이들 소수성 측정치는 급격히 감소되었다. 이것은 단백질의 열 처리 과정에서 침전현상이 일어나기 전까지는 소수성 영역이 노출되어 소수성이 증가하는 현상을 간접적으로 시사하는 것이다.
The changes in the hydrophobicity of model proteins (bovine serum albumin, ovalbumin, bovine globulins) were measured by heptane binding method, phenyl-Sepharose CL-4B gel column chromatography, critical micelle concentration and surface tension. The heptane binding capacity and retention time in phenyl-Sepharose CL-4B gel column in creased and the critical micelle concentration and surface tension of protein solution decreased as the hydrophobicity of proteins increased. When protein solutions (1% w/v, pH 6.8) were heated upto $90^{circ}C$, the PAG electrophoresis pattern of each protein suddenly changes at a specific temperature indicating thermal aggregation, i.e. $60^{circ}C$ for BSA, $60-70^{circ}C$ for BGs and $80^{circ}C$ for OA. The hydrophobicity of proteins increased up to the thermal aggregation temperature and thenrapidly decreased. It demonstrates the exposure of hydrophobic domain of proteins by heating and subsequent enclosure during aggregation.
