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돼지감자로부터 invertase의 정제 및 특성 연구
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  • 돼지감자로부터 invertase의 정제 및 특성 연구
  • Partial Purification and Properties of Invertase from Jerusalem Artichoke Tuber
저자명
김명희,전덕영,Kim. Myung-Hee,Jhon. Deok-Young
간행물명
한국생화학회지
권/호정보
1988년|21권 4호|pp.436-440 (5 pages)
발행정보
생화학분자생물학회
파일정보
정기간행물|
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주제분야
기타
이 논문은 한국과학기술정보연구원과 논문 연계를 통해 무료로 제공되는 원문입니다.
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기타언어초록

돼지감자에서 sucrose의 가수분해를 촉매하는 invertase(EC 3.2.1.26)를 71배로 부분 정제하였다. 전기 영동을 한 결과 순수효소는 한개의 polypeptide chain으로 구성되어 있었고, 그 분자량은 86,000이었다. 효소활성에 필요한 적정 pH와 적정온도는 각각 pH 7.0, $40^{circ}C$였다. 이 효소는 sucrose에 대하여 높은 가수분해 활성도를 보였으나, inulin에 대해서는 전혀 작용하지 않았다. Sucrose에 대한 이 효소의 Km값은 24.7 mM이었다.

기타언어초록

The invertase (EC 3.2.1.26), which catalyzes the hydrolysis of sucrose, has been purified 71-fold from Jerusalem artichoke tuber. Electrophoresis showed that the native enzyme is consisted of single polypeptide chain of 86,000 daltons. Optimum pH and temperature for the enzyme action were pH 7.0 and $40^{circ}C$, respectively. The enzyme exhibited high hydrolytic activity to sucrose, but no activity on inulin. The enzyme had an apparent Km of 24.7 mM for sucrose.