제한 효소 EcoRI은 serine 잔기에 특이적으로 결합하는 diisopropylfluorophosphate (DFP)에 의해 비활성화 되었다. 이러한 비활성화 속도는 $Mg^{++}$과 기질인 DNA에 의해서 감소하였다. DFP의 작용은 제한 효소 EcoRI의 DNA 절단 활성에 영향을 주는 반면에 DNA 결합 활성에는 영향을 주지 않는 것으로 나타났다. 이러한 결과들로부터 제한 효소 EcoRI에서 serine 잔기가 절단 활성에 관여하고 있을 것으로 사료된다. 효소 활성에 관여하는 serine 잔기의 위치를 확인하기 위하여 $[_3H]$-DFP를 사용한 결과 제한 효소 EcoRI의 146-169 사이에 존재하는 serine 잔기임을 알 수 있었다.
EcoRI endonuclease is inactivated by diisopropylfluorophosphate (DFP), a serine residue modification reagent. The rate of inactivation is reduced by the substrate DNA and $Mg^{++}$. The DNA cleavage activity of EcoRI endonuclease in inactivated by DFP, while the binding capacity of enzyme is not inactivated. Several lines of experimental evidence indicate that serine residue plays a very important catalytic role is EcoRI endonuclease. To generate peptide maps of the active serine residue region, the enzyme was labeled with $(^3H)$DFP and digested with trypsin. The amino acid composition of the labeled peptide corresponds to a tryptic fragment including residues 146-169 in the EcoRI endonuclease sequence.
