많은 종류의 카르복실산은 D-amino acid oxidase와 복합체 (complex)를 형성함으로 효소의 흡광과 CD 스펙트럼 그리고 형광에 영향을 미친다. 복합체 형성에 의해 350-500 nm 범위에서 흡광 스펙트럼의 변화가 일어나며, 이 변화는 조효소 FAD의 isoalloxazine 환에 있는 질소나 산소 원자에 형성되는 수소결합에 의한 영향으로 어느 정도 설명된다. 카르복실산과의 복합체 형성으로 효소의 370 nm와 450 nm의 CD band의 강도가 증가하는데, 이 변화는 FAD의 isoalloxazine 환과 ribityl 고리와의 상호작용의 변화에 기인된 것으로 생각된다. 효소와 저해제 사이에 복합체를 형성할 경우 조효소 FAD의 형광이 현저히 감소되는데 이는 flavin 핵과 저해제와의 직접적인 상호작용에 의한 결과로 추측된다. 완전효소와 효소-저해제 복합체내에 있는 FAD의 형광의 quenching에 관한 연구 결과는 조효소 FAD가 효소의 표면에 노출되어 있지 않으며, 효소 단백질과 FAD 결합에 소수성 상호작용과 정전기적 인력이 기여하고 있을 것임을 시사했다.
A number of carboxylic acids affect the absorption and circular dichroism spectra and fluorescence of D-amino acid oxidase by formation of complexes with the enzyme. The absorption spectral change in the 350 to 500 nm region upon complex formation could be interpreted at least in part as the effects of hydrogen bonding at nitrogen and oxygen atoms of isoalloxazine moiety of coenzyme flavin adenine dinucleotide(FAD). The effect of complex formation in intensifying both CD bands of 370 and 450 nm regions is discussed in terms of the interaction of ribityl chain with isoalloxazine ring of FAD. A marked fluorescence quenching of FAD chromophore in the enzyme-inhibitor complexes is probably due to direct interaction between the flavin nucleus and inhibitor. The fluorescence quenching studies of FAD in holoenzyme and its complexes indicate that the coenzyme FAD is not exposed on the enzyme surface, and both hydrophobic and electrostatic interactions contribute to the binding of FAD to the apoenzyme.
