B형 간염바이러스(HBV) 표면항원 단백질(HBsAg) 중 55개의 아미노산으로 구성된 pre-S2 부위를 재조합 대장균으로부터 순수 분리하였다. 이 부위의 펩티드 절편들(121-174/adw2, 134-170/adw2, 120-145/ayw)은 anti-pre-S2(adw2) 단일클론항체 및 중합 인혈청 알부민에 결합하는 결과를 보였으며 이는 세 펩티드의 공통서열인 134-145 부위에 항원 결정부위 및 중합 인혈청 알부민 수용체가 존재하는 것을 암시한다. 134-145 부위는 HBV의 여러 serotype들에서 보존된 서열을 포함하며, 2차구조로 예측 결과 ${eta}$-sheet 형성의 높은 가능성을 보인다. 또한 anti-pre-S2 단일클론항체가 pre-S2의 중합 인혈청 알부민 수용체 활성을 저해시키는 결과는 HBV 중화항체에 대한 항원 결정부위와 중합 인혈청 알부민 수용체 부위가 같거나 공통서열을 가짐을 뒷받침한다.
Pre-S2 region (amino acids 120-174) of hepatitis B virus surface antigen contains immunodominant and disulfide bond-independent epitopes. Using pre-S2 peptides (recombinant peptides 121-174/adw2, 134-170/adw2 and synthetic peptide 120-145/ayw), epitope and polyalbumin receptor region on pre-S2 were studied. Polyalbumin receptor assay and enzyme immunoassay provided evidences that the region of at least 12 residues (134-145) of pre-S2 was shared by epitope for an anti-pre-S2 monoclonal antibody and polyalbumin receptor. This region was shown to be hydrophilic and a possible ${eta}$-sheet.
