귀리세포에서 칼슘이온 만으로도 독립적으로 효소의 활성도가 의존성을 나타내며 인지질 첨가시 특정 칼슘이온 농도에서 활성도를 더욱 증가시키는, 그러나 calmodulin에는 그 의존성을 나타내지 않는 단백질 키나제를 여러 column을 사용하여 부분 정제하고 성질을 규명하였다. 이 단백질 키나제는 $10^{-5}M$ $Ca^{2+}$에서 $40{mu}g/ml$ phosphatidylserine에 의해 73%의 활성을 보였다. 단백질 키나제 자체의 인산화 결과 $Ca^{2+}$과 인지질이 존재하는 상태에서 4개의 단백질들(69 kDa, 61 kDa, 28 kDa 그리고 22 kDa)이 인산화 되었다. 그러나, immuno assay 결과 bovine protein kinase C antibody와 반응하지 않는다는 사실을 관찰하였다.
A protein kinase whose activity was dependent on free $Ca^{2+}$ and activated by certain amount of phospholipid in the presence of certain $Ca^{2+}$ concentrations, was partially purified from oat cells and characterized. According to the autophosphorylation experiment after hydroxylapatite column chromatographic separation, four proteins (69 kDa, 61 kDa, 28 kDa and 22 kDa) appeared to be phosphorylated in the presence of $Ca^{2+}$. This enzyme did not react with the antibody against bovine brain protein kinase C (PKC) in an immunoblot experiment. The results suggest that this enzyme may be $Ca^{2+}$-dependent, phospholipid-activated protein kinase whose character is somehow different with PKC in animal cells.
