배추흰나비 (Pieris rapae L.)의 혈림프내에 존재하는 탄수화물 가수분해 효소인 trehalase의 생화학적 특성을 조사하였다. 가장 활성이 높은 전용후기의 재료를 사용하여 분자량을 측정한 결과 66,000이었고, 전기영동상에서 혈림프에는 단일 band로 확인되었다. 최적 pH는 6.5, 등전점은 pH 5.12로 나타났으며, $K_{m}$ 값은 0.9$ imes$$10^{-3}$M 이었다. 또한 열안정성에 대해서는 5$0^{circ}C$까지 거의 모든 활성이 유지되었으며, 금속 이온에 대한 효과에서 $K^{+}$, $Mn^{2+}$and $Ca^{2+}$에 대해서는 활성이 촉진되었고, Fe$^{2+}$에 대해서는 활성의 변화가 없었으며, Hg$^{2+}$에 대해서는 활성이 억제되는 것으로 나타났다.
Biochemical properties of trehalase were investigated from haemolymph of Pieris rapae. The native molecular weight of trehalase was estimated to be about 66,000. There was no trehalase isozyme in haemolymph on the electrophoretic pattern. Haemolymph trehalase had an optimum pH of 6.5, an isoelectric point of pH 5.12, a $K_{m}$ of 0.9${ imes}$10$^$-3/M and a transition temperature of about 50$^{circ}C$. Trehalase was activated by K$^$+/, Mn$^$2+/and Ca$^$2+/, and was not inhibited by Fe$^$2+/ but inhibited by Hg$^$2+/.
