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복상어와 고등어의 Trypsin에 관한 비교효소학적 연구 -2. 정제 Trypsin의 효소적 성질-
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  • 복상어와 고등어의 Trypsin에 관한 비교효소학적 연구 -2. 정제 Trypsin의 효소적 성질-
저자명
변재형,조득문,허민수,PYEUN. Jae-Hyeung,CHO. Deuk-Moon,HEU. Min-Soo
간행물명
한국수산학회지: Bulletin of the Korean Fisheries Society
권/호정보
1992년|25권 5호|pp.383-391 (9 pages)
발행정보
한국수산학회
파일정보
정기간행물|
PDF텍스트
주제분야
기타
이 논문은 한국과학기술정보연구원과 논문 연계를 통해 무료로 제공되는 원문입니다.
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기타언어초록

전보(Pyeun 등, 1991)에 이어 복상어의 췌장에서 정제한 trypsin과 고등어 유문수에서 정제한 trypsin A 및 trypsin B에 대하여 그 효소적 특성을 비교 검토한 내용을 요약하면 다음과 같다. 1. $30^{circ}C,;45^{circ}C,;45^{circ}C$ 및 $60^{circ}C$의 각 온도 조건에서 효소의 안정성을 검토한 결과, 복상어의 trypsin이 고등어의 두 trypsin보다 안정하였으며, 고등어 trypsin A는 가장 불안정하였다. $55^{circ}C$에서의 변성속도정수는 복상어 trypsin이 $10.68 imes10^{-4};sec^{-1}$, 고등어 trypsin A는 $47.18 imes10^{-4};sec^{-1}$, 그리고 고등어 trypsin B는 $34.06 imes10^{-4};sec^{-1}$로서 고등어 trypsin A의 변성속도가 가장 빨랐다. 활성화에너지는 복상어 trypsin이 4.07 kcal/mole, 고등어 trypsin A는 11.61kcal/mole, 그리고 고등어 trypsin B는 8.43kcal/mole이었다. 2. Km정수는 복상어 trypsin이 248.59uM, 고등어 trypsin A는 53.7uM, 그리고 고등어 trypsin B는 $96.50mu M$이었다. 3. Dixon식에서 구한 저해제 TLCK에 대한 저해제 정수는 복상어 trypsin이 $1.50 imes10^{-6}M$,고등어 trypsin A는 2$2.86 imes10^{-6}M$, 그리고 고등어 trypsin B는 $3.90 imes10^{-6}M$였으며, 저해제 DFP에 대한 저해제 정수는 복상어 trypsin이 $9.28 imes10^{-6}M$ 고등어 trypsin A는 $2.11 imes10^{-4}M$, 그리고 고등어 trypsin B는 $1.60 imes10^{-4}M$이었다. 4. 복상어와 고등어 trypsin의 효소적 특성의 두드러진 차이는 pH와 온도에 대해서 복상어의 trypsin은 고등어의 두 trypsin보다 알칼리성측과 고온에 대해 안정하였으며, 저해제에 의하여서는 복상어 trypsin이 보다 예민하게 나타났다. 또한 BA-p-NA 합성기질에 대한 친화성에 있어서는 고등어의 두 trypsin이 복상어의 trypsin보다 높은 것을 알 수 있었다. 5. 아미노산 조성은 세 효소 모두 비슷하였으나, 고등어 trypsin B의 경우 arginine의 함량이 높은 특징을 보였다. 산성아미노산과 염기성아미노산의 비는 복상어 trypsin이 3.57, 고등어 trypsin A는 3.36, 그리고 고등어 trypsin B는 2.23이었다.

기타언어초록

A comparative study of enzymatic properties between the trypsin from the cat-shark Cephaloscyllium umbratile ( C-T) and the two trypsins from the mackerel Scomber japonicus $(M-T_A;and;M-T_B)$ was carried out following after the previous paper(Pyeun et al., 1991). Trypsin from cat-shark(C-T) showed the higher heat stability compared to the others $(M-T_A;and;M-T_B)$ and its denaturation constant$(K_D)$ was $10.68 imes10^{-4};sec^{-1};at;55^{circ}C$ with BA-p-NA substrate. The activation energies(Ea) of the trypsins measured at a temperature range from $30^{circ}C;to;50^{circ}C$ were estimated to be 4.07 kcal/mole for C-T, 11.61 kcal/mole for $M-T_A$, and 8.43kcal/mole for $M-T_B$, respectively. The Km values were $24.9 imes10^{-5};M;for;C-T,;5.37 imes10^{-5};M;for;M-T_A,;and;9.65 imes10^{-5};M;for;M-T_B$. On the other hand, the Ki values for TLCK and DFP determined by Dixon plot were $1.50 imes10^{-6};M;and;9.28 imes10^{-6};M;for;C-T;2.86 imes10^{-6};M;and;2.11 imes10^{-4};M;for;M-T_A;and;3.90 imes10^{-6};M;and;1.60 imes10^{-4};M;for;M-T_B$ Similar amino acid profiles were showed between three trypsins each other, with few exceptions of $M-T_B$ containing higher amount of arginine, and the smaller amount of tryptophan in C-T than the others.