기관회원 [로그인]
소속기관에서 받은 아이디, 비밀번호를 입력해 주세요.
개인회원 [로그인]

비회원 구매시 입력하신 핸드폰번호를 입력해 주세요.
본인 인증 후 구매내역을 확인하실 수 있습니다.

회원가입
서지반출
호알칼리성 Cephalosporium sp. RYM-202가 생산하는 carboxymethyl cellulase의 부분정제 및 특성
[STEP1]서지반출 형식 선택
파일형식
@
서지도구
SNS
기타
[STEP2]서지반출 정보 선택
  • 제목
  • URL
돌아가기
확인
취소
  • 호알칼리성 Cephalosporium sp. RYM-202가 생산하는 carboxymethyl cellulase의 부분정제 및 특성
저자명
강명규,박희문,이영하,김윤석,김여경,Kang. Myoung-Kyu,Park. Hee-Moon,Rhee. Young-Ha,Kim. Yun-Seog,Kim. Yeo-Kyung
간행물명
한국균학회지
권/호정보
1993년|21권 4호|pp.301-309 (9 pages)
발행정보
한국균학회
파일정보
정기간행물|
PDF텍스트
주제분야
기타
이 논문은 한국과학기술정보연구원과 논문 연계를 통해 무료로 제공되는 원문입니다.
서지반출

기타언어초록

토양으로부터 cellulase compoenets를 생성할 수 있는 호알칼리성균 Cephalosporium sp. RYM-202를 분리하였다. 이 균의 생장을 위한 배지의 최적 pH는 9.0이었으며, pH 9.5-10.0의 배지에서 최대의 효소생산이 일어났다. Cephalosporium sp. RYM-202의 배양 여액으로부터 DEAE-Sephadex A-50 이온교환 크로마토그라피와 Sephadex G-150 gel filtration 크로마토그라피에 의해 부분정제된 세개의 CMCases(P-I-1, P-I-II 및 P-II-I)를 획득하였다. 효소활성을 위한 최적 pH는 P-I-I이 7.5, P-I-II는 8.0-9.5, P-II-I은 7.5-10.0이었으며, 모두 4.5-12.0의 pH 범위에서 안정한 것으로 나타났다. 세 CMCases 활성의 최적온도는 $40-60^{circ}C$ 범위이었으나, P-I-I 및 P-II-I의 경우에는 $20^{circ}C$에서도 최고활성의 50% 이상을 유지하였다. 또한 이 CMCases는 세제조성물로 사용되고 있는 여러가지 계면활성제, 착화합물 및 단백질가수분해효소에 대하여 안정성이 높은 특징을 보였다.

기타언어초록

An alkalophilic Cephalosporium sp. RYM-202 capable of producing cellulase components was isolated from soil. This organism grew best at an initial pH 9.0 and produced cellulase maximal at an initial pH 9.5-10.0. Three carboxymethyl cellulases(CMCases), P-I-I, P-I-II and P-II-I, were partially purified by DEAE-Sephadex A-50 ion exchange column followed by Sephadex G-150 gel filtration. The optimum pH values for activity were 7.5 for P-I-I, 8.0-9.5 for P-I-II and 7.5-10.0 for P-II-I. All CMCases were stable between pH 4.5 and 12.0. Temperature optima for activity ranged between 40 and $60^{circ}C$ and more than 50% of the maximum activity was observed at $20^{circ}C$ for both of P-I-I and P-II-I. The activity of CMCases was significantly stable in the presence of various laundry components, such as, surfactants, chelating agents and alkaline proteinases.