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벼메뚜기(Oxya chinensis) 혈림프의 혈구응집소 정제와 특성 규명
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  • 벼메뚜기(Oxya chinensis) 혈림프의 혈구응집소 정제와 특성 규명
  • Purification and Characterization of Hemagglutinin from Hemolymph of Oxya chinensis
저자명
Kim. Jung-Kon,Jeong. Gie-Joon,Kim. Mi-Kyung
간행물명
Korean journal of entomology
권/호정보
1993년|23권 4호|pp.283-291 (9 pages)
발행정보
한국곤충학회
파일정보
정기간행물|
PDF텍스트
주제분야
기타
이 논문은 한국과학기술정보연구원과 논문 연계를 통해 무료로 제공되는 원문입니다.
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기타언어초록

벼메뚜기 체액 내에 존재하는 혈구응집소에 대해 다양한 동물세포를 이용하여 혈구응집특이성을 규명하고, affinity chromatography를 통해 정제한 결과 다음과 같은 결론을 얻었다. 1. 벼메뚜기의 체액은 사람의 적혈구(A.B.O)에 대해 높은 응집역가를 나타내었고, mouse, rat 적혈구에 대해서도 응집효과가 있었다. 특히, neuraminidase로 처리한 사람적혈구에 대해서는 높은 역가를 볼 수 있었다. 2. 탄수화물에 대한 혈구응집 반응에서 벼메뚜기 체액은 D-glucose, sucrose, latose, methyl $eta$-D-glucopyranoside에 대해 응집저해 반응을 보였으나 D-galactose, D-mannose, fructose, fucose, methyl $eta$-D-galactoside, D(+)-trehalose에 대해서는 반응을 보이지 않았다. 3. 벼메뚜기 체액으로부터 Sepharose-glucose affinity chromatography를 통해 정제된 혈구응집소는 non-denaturing PAGE에서 하나의 band로 확인되었고, SDS-PAGE에서 94kD과 96kD의 subunit로 구성되었음이 확인되었다.

기타언어초록

The hemagglutinin present in the hemolymph of Oxya chinensis is characterized in vitro and its hemolymphatic hemagglutinin is purified for further studies. The results are as follows : 1) The hemolymph of Oxya chinensis showed high hemagglutination titer toward human erythrocytes(ABO), and also agglutinate mouse and rat erythrocytes. Particularly, neuraminidase-treated human erythrocytes showed higher hemagglutination titer than untreated human erythrocytes. 2) In carbohydrate inhibition tests of hemagglutinin, hemolymph of Oxya chinensis is inhibited by D-glucose, sucrose, lactose and methyl ${eta}$-D-glucopyranoide, but unaffected by D-galactose, D-mannose, fucose, fructose, methyl ${eta}$-D-glucoside and D(+)-trehalose. 3) Hemagglutinin is also purified from hemolymph of Oxya chinensis by Sepharose-glucose affinity chromatography. The purity of the eluted protein examined by PAGE under nondenaturing conditions was a thick single band on the gel. The subunit molecular weight of purified hemagglutinin was estimated to be 94KD and 96KD, respectively. Consequently, the hemagglutinin was found to be a large complex of the two distinct protein subunits.