대장균 세포에 연장된 치오레독신의 존재는 site-directed mutagenesis에 의하여 확인된 바 있는데, 연장된 치오레독신은 108개의 아미노산을 갖고 있는 잘 알려진 치오레독신보다 19개 아미노산을 더 포함하고 있다. 번역시작 돌연변이 치오레독신 유전자(trxAE)는 변이형 연장된 치오레독신을 생성시키는데, 이는 두번째 ATG codon이 CTG(for leucine)로 변화되었기 때문이다. 변이형 연장된 치오레독신을 정제할 목적으로 T7 RNA polymerase/promoter system을 이용하여 $^{35}S-methionine$으로 표지되어, ammonium sulfate fractionation, DEAE-cellulose chromatography, Sephadex G-50 gel filtration 등 정제과정에서 방사능 측정에 의하여 추적되었다. 정제된 변이형 연장된 치오레독신은 대장균 치오레독신 환원효소에 대한 친화력, 인슐린 환원과 열 안정성 등 여러 면에서 그 성질이 구명되었다.
The existence of E. coli extended thioredoxin, which contains 19 amino acid residues longer than the well-known thioredoxin of 108 amino acid residues, has previously been confirmed by site-directed mutagenesis. An initiation mutant of thioredoxin gene (trxAE) gives the production of a mutant extended thioredoxin, because the second ATG codon (for methionine) was converted to CTG (for leucine). In order to purify the mutant extended thioredoxin, the protein was labeled with $^{35}S-methionine$ using T7 RNA polymerase/promoter system, and traced by radioactivity through purification steps such as ammonium sulfate fractionation, DEAE-cellulose chromatography, and Sephadex G-50 gel filtration. The purified mutant extended thioredoxin was characterized by the affinity for E. coli thioredoxin reductase, insulin reduction, and heat stability.
