쥐 뇌에서의 aldehyde dehydrogenase(ALDH) 활성분포를 조사하기 위하여 합성된 생체 aldehyde를 비롯한 여러 기질을 사용하여 부위에 따른 활성, 세포내 분포 및 isozyme의 존재 양상을 조사하였다. 뇌의 모든 부위에서 indole-3-acetaldehyde에 대한 총 ALDH활성은 acetaldehyde나 propionaldehyde에 대한 활성보다 높았다. $V_{max}/K_{m}$비를 통하여 기질과의 친화도를 조사한 결과 indole-3-acetaldehyde와 propionaldehyde에 대한 친화도는 뇌의 모든 부위에서 low-$K_m$ ALDH가 $high-K_m$, ALDH보다 훨씬 컸다. 특히 선조체의 ALDH는 다른 부위의 ALDH에 비하여 방향족 aldehyde에 대하여 낮은 $K_m$ 값과 높은 $V_{max}/K_{m}$비를 나타냈으며 3,4-dihydroxyphe-nylacetaldehyde(DOPAL)에 대하여 높은 활성을 나타내었다. 이같은 결과는 뇌조직에서 신경전달물질로부터 유래한 방향족 aldehyde는 주로 $low-K_m$ ALDH에 의해 산화되며 이 과정은 특히 선조체에서 dopamine의 산화과정에 크게 관여할 것으로 생각된다. Indole-3-acetaldehyde에 대한 ALDH활성의 세포내 분포의 경우, 미토콘트리아분획의 활성은 시상하부와 해마체에서 다소 높았고 미크로좀분획의 활성은 뇌의 모든 부위에서 가장 낮은 분포를 보였으며 부위에 따라 뚜렷한 차이가 없었다. 뇌 ALDH는 isoelectric focusing에 의해 두 분획(E1, E2)으로 구성된 $low-K_m$ isozyme과 활성이 미약한 $high-K_m$ isozyme으로 분리되었으나 부위에 따른 분포양상의 차이는 관찰되지 않았다.
This study was attempted to examine the ALDH activities using several aldehydes including synthetic biogenic aldehydes and the subcellular distribution in seven different areas of rat brain. The total ALDH activity with indole-3-acetaldehyde were higher than acetaldehyde and propionaldehyde in all areas. Taking $V_{max}/K_{m}$ ratio as the index of affinity of substrate to the enzyme, affinities of $low-K_m$, ALDH for indole-3-acetaldehyde and propionaldehyde were stronger than those of $high-K_m$, ALDH. Especially striatum showed the lowest $K_m$ value and the highest $V_{max}/K_{m}$ ratio for aromatic aldehyde and contained the highest activity with biogenic aldehyde such as DOPAL. From these results, it is suggested that brain low $K_m$ ALDH may play an important role in degradation of neurotransmitter-derived aromatic aldehydes, especially dopamine oxidation in the striatum. ALDH activity of mitochondrial fraction was slighltly high in the hypothalamus and hippocampus. Microsomal ALDH activity was lowest in all brain areas and a significant regional difference was not found. Although two $low-K_m$, isozymes, composed of cytosolic E1 and mitochondrial E2, and very weak high $K_m$ isozymes were identified by isoelectric focusing, their distribution pattern in various areas was not different.
