소의 간 mitochondria의 matrix에서 분리 정제한 aldehyde dehydrogenase(EC 1.2.1.3)의 초기반응속도와 NADH에 의한 반응억제 연구로부터 이 효소반응은 sequential mechanism이며 $NAD^+$가 효소에 먼저 결합한 후 aldehyde가 결합하고 생성물인 산이 먼저 이탈된 후 NADH가 이탈되는 ordered mechanism임을 알 수 있었다. 또한 이 효소는 dehydrogenase 활성 이외에 높은 esterase 활성을 나타내었다. Chloral hydrate에 의한 이 ALDH의 dehydrogenase 활성과 esterase 활성의 저해양상을 조사한 결과 $NAD^+$ 존재하에서는 dehydrogenase 활성을 경쟁적으로 저해하였지만 esterase 활성에 대해서는 mixed type의 저해양상을 나타내었다. Disulfiram의 억제반응에서 dehydrogenase의 반응 기질인 propionaldehyde는 disulfiram에 의한 dehydrogenase 활성저해를 보호하였지만 esterase 활성의 저해는 보호하지 못하였고 esterase의 반응기질인 p-nitrophenylacetate도 esterase의 활성저해를 보호하였지만 disulfiram에 의한 dehydrogenase 활성의 저해를 보호하지 못하였다. 또한 $100{mu}M$ 이상의 $NAD^+$ 존재하에서는 esterase 반응이 $NAD^+$ 자체에 의해 저해되는 것으로 보아 dehydrogenase 반응과 esterase 반응이 반드시 같은 부위에서 일어난다고 생각하기는 어렵다.