기관회원 [로그인]
소속기관에서 받은 아이디, 비밀번호를 입력해 주세요.
개인회원 [로그인]

비회원 구매시 입력하신 핸드폰번호를 입력해 주세요.
본인 인증 후 구매내역을 확인하실 수 있습니다.

회원가입
서지반출
과당전이효소와 포도당 이성화 효소의 고정화 혼합효소계에 의한 설탕으로부터 프락토올리고당의 연속생산
[STEP1]서지반출 형식 선택
파일형식
@
서지도구
SNS
기타
[STEP2]서지반출 정보 선택
  • 제목
  • URL
돌아가기
확인
취소
  • 과당전이효소와 포도당 이성화 효소의 고정화 혼합효소계에 의한 설탕으로부터 프락토올리고당의 연속생산
저자명
윤종원,서근학송승구
간행물명
한국생물공학회지
권/호정보
1995년|10권 1호|pp.9-14 (6 pages)
발행정보
한국생물공학회
파일정보
정기간행물|
PDF텍스트
주제분야
기타
이 논문은 한국과학기술정보연구원과 논문 연계를 통해 무료로 제공되는 원문입니다.
서지반출

기타언어초록

고정화 과당전이효소와 고정화 포도당 이성화 효소를 동시에 이용한 혼합효소계를 사용하여 새로운 조성의 프락토올리고당을 연속생산하였다. 혼합효소 반응에서 각 효소의 반응최적 온도 빛 pH 영역은 서로 상이하여, 고정화 과당전이효소의 경우 $65^{circ}C$, pH 5.5에서 최고활성을 나타낸데 비해, 고정화 포도당 이성화 효소의 경우 실험범위내(온도 $80^{circ}C$, pH 8 8)에서 온도와 pH가 높을수록 유리하였다. 고정화 효소의 열안정성은 과당전이효소 및 포도당 이성화 효소 모두 $50^{circ}C$이후의 온도에서 불안정하였다. 고 정화 혼합효소의 비율이 프락토올리고당의 전환율에 미치는 영향을 검토한 결과, 과당전이효소와 포도당 이성화 효소의 비가 5:3 정도가 적당하였다. 최척 반응조건에서 생산된 프락토올리고당의 전환율은 66 %였고, 포도당으로부터 이성화되어 생성된 과당이 전체 반응물의 감미도를 6% 증가시켰다. 최적 반응 조건에서 고정화 혼합효소 반응기를 연속운전한 결 과. 40일 통안 초기 효소활성을 그대로 유지하였다.

기타언어초록

Continuous production of fructooligosaccharides from sucrose by a dual immobilized enzyme system of fructosyltransferase and glucose isomerase was studied in a column reactor. The optimal temperature and pH of the immobilized fructosyltransferase were $65^{circ}C$ and 5.5, respectively. The activity of glucose isomerase was favorable as temperature and pH were increased within the ranges examined. However, both the immobilized enzymes were thermally unstable over $5^{circ}C$, suggesting that long-term operation of the dual immobilized enzyme column should be carried out below $50^{circ}C$. The optimum packing ratio of fructosyltransferase to glucose isomerase was found to be around 5/3. Under the optimized reaction conditions, the dual enzyme column was successfully operated for 40 days without any loss of initial enzyme activities, yielding 66% of fructooligosaccharides. Furthermore, the relative sweetness of fructooligosaccharides produced by a dual emzyme system was enhanced by 6% compared with that of fructosyltransferase alone.