- 택사(Alismatis Rhizoma) Hemagglutinating Protein의 정제와 특성
- ㆍ 저자명
- 박종옥,김경순,선우근옥
- ㆍ 간행물명
- 한국영양식량학회지
- ㆍ 권/호정보
- 1995년|24권 4호|pp.587-593 (7 pages)
- ㆍ 발행정보
- 한국식품영양과학회
- ㆍ 파일정보
- 정기간행물| PDF텍스트
- ㆍ 주제분야
- 기타
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택사로부터 황산암모늄 분별 침전, DEAE-cellulose ion exchange chromatography, Sephadex G-150 chromatography 등의 방법을 이용하여 렉틴을 분리, 정제하였다. 정제한 렉틴의 분자량은 gel filtration법에 의해 측정한 결과 90,500 dalton이었으며, SDS polyacrylamide gel 전기영동을 실시한 결과 subunit 분자량은 각각 42,000, 27,000, 22,500 dalton으로 나타나므로 택사 렉틴이 heterotrimer임을 알았다. 정제된 택사 렉틴은 사람 적혈구의 경우 모든 혈액형에 대하여 응집현상을 나타내었으며 돼지, 쥐 및 개 등의 적혈구에 대해서도 모두 응집현상이 나타나 혈구 비특이성임을 보여주었다. 또한 이 렉틴은 sialic acid, glucose, ribose, sucrose, lactose, galactose 등 당에 의해서, 그리고 $Hg^{2+},;Fe^{2+},;Cu^{2+}$ 이온 등에 의해 적혈구 응집력이 저해되었다.
Lectin was purified by using $(NH_4)_2SO_4$, DEAE-cellulose ion-exchange chromatography and Sephadex G-150 column chromatography from Alismatis Rhizoma(AR). The specific activity of AR lectin was 50, 441units/mg, and purification folds were 114. The AR lectin agglutinated human erythrocytes of all types(A, B, O, AB). The molecular weight of AR lectin was estimated about 90, 500 daltons by gel filtration and each subunits were 42,000, 27,000 and 22,500 daltons on SDS-PAGE respectively. The hemagglutinating activity of the lectin was inhibited by sialic acid, glucose, ribose, galactose, sucrose, and lactose. It was also inhibited by cations such as $Hg^{++},;Fe^{++},;Cu^{++};and;Pb^{++}$.