- Alternaria alternata ${alpha}-Amylase$의 특성에 관한 연구
- ㆍ 저자명
- 정상진,황백,Chung. Sang-Jin,Hwang. Baik
- ㆍ 간행물명
- 한국균학회지
- ㆍ 권/호정보
- 1996년|24권 1호|pp.8-16 (9 pages)
- ㆍ 발행정보
- 한국균학회
- ㆍ 파일정보
- 정기간행물| PDF텍스트
- ㆍ 주제분야
- 기타
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토양에서 분리된 A. alternata의 조효소액은 ammonium sulfate 염석, 투석 Sephadex G-100 column chromatography를 통하여 정제한 후 SDS-polyacrylamide gel 전기영동에 의해 단일 band의 ${alpha}-amylase$를 얻었다. 이 효소의 물리화학적 특성을 분석한 결과는 다음과 같다. 1. 정제 효소의 최적 활성 pH는 5.0이었고 pH안정성 범위는 pH$3.6{sim}7.0$으로 비교적 산성에서 안정성을 보이는 내산성 효소로 나타났다. 2. 효소의 최적 활성 온도는 $40^{circ}C$, 열에 대한 안정성 범위는 $20{sim}60^{circ}C$로 나타났으며 $80^{circ}C$에서 30분 열처리시 잔존 활성이 71%로 세균류와 거의 동일한 내열성을 보였다. 3. 본 효소는 $Mn^{2+},;Zn^{2+}$ 및 $Sn^{2+}$의해 활성이 촉진되었으나 $Ba^{2+},;Pb^{2+},;Co^{2+},;Ag^{1+}$에 의해 저해효과를 나타냈으며 또한 $Hg^{2+},;Mn^{2+}$는 $10^{-3}M$ 및 $10^{-4}M$ 농도에서 저해작용을 나타냈다. 그러나 최대 활성 저해시 잔존 활성이 83%로 본 효소는 전반적으로 금속 이온의 영향을 크게 받지 않았다. 4. 본 효소의 soluble starch에 대한 $K_m$ 값은 $6.50{ imes}10^{-2}$ M이었으며 1mM EDTA에 대한 $K_i$ 값은 $8{ imes}10^{-2}M$로서 경쟁적 저해작용을 하였다.
The ${alpha}-amylase$ of Alternaria alternata was purified through ammonium sulfate precipitation, dialysis and Sephadex G-100 column chromatography. One single band was obtained in SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. The optimum pH for enzyme activity was 5.0 and the enzyme activity was maintained at $3.6{sim}7.0$pH range. The optimum temperature for ${alpha}-amylase$ activity was $40^{circ}C$ and 71% of the activity was still maintained until 30 min after heating at $80^{circ}C$. The ${alpha}-amylase$ was slightly activated by $Mn^{2+},;Zn^{2+};and;Sn^{2+}$, but inhibited by $Ba^{2+},;Pb^{2+},;Co^{2+};and;Ag^{1+}$. The $Hg^{2+};and;Ag^{2+}$ slightly inhibited the activity of the enzyme at concentrations of $10^{-3};and;10^{-4}M$. The Michaelis constant $(K_m)$ to soluble starch was $6.50{ imes}10^{-2}M$ and inhibition constant $(K_i)$ by the 1mM EDTA was $8.0{ imes}10^{-2}M$. The inhibition of this enzyme by EDTA was competitive one.