- 도축 폐혈액 단백질로부터의 Angiotensin I Converting Enzyme 저해 펩타이드의 생산
- ㆍ 저자명
- 현창기,신현길,Hyeon. Chang-Gi,Sin. Hyeon-Gil
- ㆍ 간행물명
- 한국생물공학회지
- ㆍ 권/호정보
- 1999년|14권 5호|pp.600-605 (6 pages)
- ㆍ 발행정보
- 한국생물공학회
- ㆍ 파일정보
- 정기간행물| PDF텍스트
- ㆍ 주제분야
- 기타
본 연구는 도축 폐기물인 가축혈액을 이용하여 항고혈압 기능성 식품소재로서의 angiotensin I converting enzyme 저해 펩타이드 분획을 생산하기 위한 조건과 가능성을 조사하기 위하여 수행되었다. 산업적으로 이용 가능한 단백분해효소 중 Alcalase가 혈장 원액 및 그로부터 분리된 albumin에 대하여 가장 높은 활성의 가수분해물을 생성하였다. 특히 albumin의 Alcalase 가수분해물과 이를 gel chromatography를 통새 분획하여 얻은 고활성 분획의 $IC_50$값은 각각 0.5 및 0.02 mg/mL로서 지금까지 보고된 식품단백질 유래 펩타이드 혼합물들과 비교할 때 활성이 매우 높은 것에 속함을 알 수 있었다. 또한 이 고활성 펩타이드 분획은 혈장 원액으로부터 단순한 한외여과만을 거쳐도 얻을 수 있음을 확인함으로써 산업적 실용화 가능성이 높은 공정임을 알게 되었다.
For the production of angiotensin I converting enzyme inhibitory peptides as a material for antihypertensive functional foods from animal blood produced in slaughterhouse, the optimum condition for enzymatic hydrolysis to yield a peptide fraction of the highest activity were investigated with a respect of industrial production. Among several industrially-usable enzymes tested, </TEX>$Alcalase^?$</TEX> produced hydrolysates of the highest activity from total plasma and purified albumin. $IC_50$ values of albumin hydrolysate and its third fraction separated by gel chromatography were 0.5 and 0.02 mg/mL, respectively. The fraction was found to be obtained by a simple ultrafiltration using a membrane of MW cutoff 1,000. The possibility for the industrial production of antihypertensive peptides from animal blood plasma protein was suggested.