연두금파리(Lucilia illustris)의 성충특이성 carboxylesyerase(ASCE-I, ASCE-II)를 정제한 후, 이들의 일부 생화학적 특성을 조사하였다. 이 두 효소의 반응 최적온도는 $45^{circ}C$로 나타났으며, 반응 최적 pH역시 7.5로 동일한 것으로 확인되었다. 최고 반응속도($V^{max}$)는 ASCE-I의 경우 $eta$-Na가 87.0, $alpha$-Na가 42.8,그리고 $alpha$-Nb가 33.3 ($muM/min/mg protein$)으로 나타났으며, ASCE-II는 $eta$-Na가 51.6, $alpha$-Na가 42.6,그리고 $alpha$-Nb는 33.8($muM/min/mg protein$)임이 각각 확인되었다. 한편 각 효소와 기질간의 $K_{m}$값은 ASCE-I의 경우 $eta$-Na가 $1.99 imes10^{-5}M$, $alpha$-Na가 $1.75 imes10^{-5}M$ 그리고 $alpha$-Nb가 $1.81 imes10^{-4}M$임이 관찰되었으며, ASCE-II는 $eta$-Na가 $1.53 imes10^{-5}M$ $alpha$-Na가 $2.27 imes10^{-5}M$, 그리고 $alpha$-Nb는 $9.09 imes10^{-5}M$로 나타나 각각의 효소 및 기질별 반응특이성이 존재하였다. ASCE-I과 ASCE-II의 열 안정성은 거의 비슷한 양상을 보였는데 약 $40^{circ}C$에서 효소활성이 급격히 상실됨을 확인한 바, 연두금파리의 성충특이성 carboxylesterase는 열에 대한 안정성이 다소 높은 것으로 확인되었다.
The adult specific carboxylesterase-I (ASCE-I) and II (ASCE-II) were purified, and these some biochemical properties were investigated from the 1-day old adult of tile blowfly, Lucitia illustris. ASCE-I and ASCE-II showed a common optimal temperature,$45^{circ}C$, regadless of the reacted substrate as $alpha$-naphthyl acetate ($alpha$-Na), $alpha$-naphtyl butyrate ($alpha$-Nb) and $eta$-naphthyl acetate ($eta$-Na). The optimal pH of these isozymes was 7.5. The $V_{max}$ and $K_{m}$ values of the ASCEs varied with the reacted substrates; the $V_{max}$ of ASCE-I was 87.0 for $eta$-Na, 42.8 for $alpha$-Na, and 33.3 ($muM/min/mg protein$) for $alpha$-Nb, whereas ASCE-II exhibited 51.6 for $eta$-Na, 42.6 for $alpha$-Na, and 33.8 ($muM/min/mg protein$) for $alpha$-Nb; the $K_{m}$ of ASCE-I was about $1.99 imes10^{-5}M$ for $eta$-Na, $1.75 imes10^{-5}M$ for $alpha$-Na, and $1.81 imes10^{-4}$ for $alpha$-Nb, whereas that of ASCE-II was $1.53 imes10^{-5}M$ for $eta$-Na, $2.27 imes10^{-5}M$ for $alpha$-Na, and $9.09 imes10^{-5}M$ for a-Nb, respectively. On the other hand, the denaturation temperatures of ASCE-I and ASCE-II were about $40^{circ}C$, showing their somewhat highly thermal sensitivity.
