- 민자주방망이버섯으로부터 혈전용해효소의 정제 및 특성 연구
- ㆍ 저자명
- 김준호,Kim. Jun-Ho
- ㆍ 간행물명
- 한국균학회지
- ㆍ 권/호정보
- 2005년|33권 2호|pp.69-74 (6 pages)
- ㆍ 발행정보
- 한국균학회
- ㆍ 파일정보
- 정기간행물| PDF텍스트
- ㆍ 주제분야
- 기타
이 논문은 한국과학기술정보연구원과 논문 연계를 통해 무료로 제공되는 원문입니다.
민자주방망이버섯으로부터 분리한 혈전용해효소의 비활성은 22.78 U/mg 이었으며, fibrin를 직접 용해하는 fibrinolytic enzyme 이었다. 15번째까지 N-terminal amino acid 서열 분석 결과, Tyr-Pro-Ser-Pro-Ser-His-Gln-Thr-Ala-Val-Asn-Ala-Ile-Ile-X로 지금까지 발표되지 않은 새로운 효소였다. 분자량은 34 KDa 이고 pH 7.0 부터 pH 9.5의 넓은 영역에서 높은 활성을 나타내는 alkaline protease 였으며, $55^{circ}C$에서 가장 큰 활성을 보이는 이 효소는 serine protease 저해제인 phenylmethylsulfonyl fluoride를 첨가한 경우 효소의 활성이 전혀 나타나지 않는 것으로 미루어 높은 혈전용해 활성을 갖는 새로운 serine protease로 생각된다. 또한 $Hg^{2+}$의 금속이온을 첨가한 경우에도 효소의 활성은 완전히 사라졌다.
Fibrinolytic enzyme has been isolated and purified from the edible mushroom, Lepista nuda. The apparent molecular mass of purified enzyme was estimated to be 34 KDa by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. The N-terminal amino acid sequence of the enzyme was Tyr-Pro-Ser-Pro-Ser-His-Gln-Thr-Ala-Val-Asn-Ala-Ile-Ile-X. It has a pH optimum at $7.0.{sim}9.5$, suggesting that the purified enzyme is an alkaline protease. It shows the maximum fibrinolytic activity at $55^{circ}C$. The fibrinolytic activity was inhibited by phenylmethylsulfonyl fluoride, indicating that the purified enzyme is a serine protease. The activity of the purified enzyme was totally inhibited by $Hg^{2+}$.