동물성 mucin은 인체 타액 mucin과 유사한 구조적 특성을 가지고 있으므로 효과적인 타액대체제의 개발에 적합한 성분으로 여겨져 왔다. 구강건조증 환자가 동물성 mucin 함유 타액대체제를 사용할 경우, 동물성 mucin과 인체 타액에 존재하는 항균 단백질이 용액상태인 전타액과 구강표면에 형성된 pellicle에 동시에 존재할 수 있으므로 이들 물질사이에 상호작용이 일어 날 수 있을 것이다. 본 연구의 목적은 용액과 hydroxyapatite(HA) 표면에서 동물성 mucin이 peroxidase 활성에 미치는 영향을 평가하기 위하여 시행되었다. 동물성 mucin이 peroxidase 활성에 미치는 영향은 돼지의 위장 mucin(porcine gastric mucin, PGM) 이나 소의 악하선 mucin(bovine submaxillary mucin, BSM)을 소의 lactoperoxidase(bovine lactoperoxidase, bLPO)나 타액검체와 incubation하는 방법을 사용하여 분석하였고, 표면상태에서의 연구를 위해 HA beads, HA disc, 소의 치아와 같은 3가지 종류의 HA 표면을 활용하였다. Peroxidase 활성은 NbsSCN 법을 이용하여 분석하였다. 1. 돼지위장 mucin은 용액상태에서 bLPO 활성을 증가시켰으나 타액검체의 peroxidase(peroxidase in saliva sample, POS) 활성에는 영향을 미치지 않았다. 2. 소 악하선 mucin은 용액상태에서 bLPO와 POS 활성에 영향을 미치지 않았다. 3. HA 표면에 부착된 돼지위장 mucin은 peroxidase의 부착과 활성을 증가시켰고 이러한 효과는 세 종류의 HA 표면 모두에서 일어났으며, POS의 활성증가는 HA beads와 소 치아 표면에서만 나타났다. 4. bLPO와 돼지위장 mucin의 혼합물을 HA 표면에 부착시킬 경우, HA beads와 HA disc 표면에서의 peroxidase 활성은 증가하였다. 5. bLPO의 돼지위장 mucin에 대한 부착친화도는 소 악하선 mucin에 비해 컸다. 이상의 결과를 종합해 볼 때 동물성 mucin은 용액상태와 HA 표면에서 peroxidase 활성에 영향을 미침을 알 수 있으며, 동물성 mucin을 포함하고 있는 타액대체제는 인체타액 및 타액대체제에 있는 peroxidase 활성에 영향을 미칠 수 있을 것이다.
Animal mucins have structural characteristics similar to human salivary mucins. Animal mucins have been regarded as suitable substances for saliva substitutes. Since animal mucin molecules in saliva substitutes and host-derived antimicrobial salivary molecules exist simultaneously in whole saliva and the pellicles of patients with dry mouth, interactions may occur between these molecules. The purpose of this study was to investigate the influence of animal mucins on peroxidase activity in solution and on the surface of hydroxyapatite(HA) surfaces. The effects of animal mucins on peroxidase activity were examined by incubating porcine gastric mucin(PGM) or bovine submaxillary mucin (BSM) with either bovine lactoperoxidase(bLPO) or saliva samples. For solid-phase assays, immobilized animal mucins or peroxidase on three different HA surfaces(HA beads, HA disc, and bovine tooth) were used. Peroxidase activity was determined with an NbsSCN assay. The obtained results were as follows: 1. PGM enhanced the enzymatic activity of bLPO in solution phase. PGM did not affect the enzymatic activity of peroxidase in saliva sample(POS). 2. BSM did not affect the enzymatic activities of both bLPO and POS in solution phase. 3. HA-adsorbed PGM increased subsequent bLPO adsorption in all three HA phases. The activity of POS was increased on both the HA beads and bovine tooth. 4. The peroxidase activities on the HA beads and disc were increased when the HA surfaces were exposed to a mixture of bLPO and PGM. 5. The binding affinity of bLPO to PGM was greater than that of bLPO to BSM. Collectively, our results suggest that animal mucins affects the enzymatic activity of peroxidase on the HA surfaces as well as in solution. Saliva substitutes containing animal mucins may affect the function of antimicrobial components in natural saliva and saliva substitutes.
