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Properties of the Membrane-Bound NADH;Menadione Oxidoreductase in the Aerobic Respiratory Chain of Bacillus cereus
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  • Properties of the Membrane-Bound NADH;Menadione Oxidoreductase in the Aerobic Respiratory Chain of Bacillus cereus
  • Properties of the Membrane-Bound NADH;Menadione Oxidoreductase in the Aerobic Respiratory Chain of Bacillus cereus
저자명
강지원,김영재,Kang. Ji-Won,Kim. Young-Jae
간행물명
생명과학회지
권/호정보
2008년|18권 3호|pp.418-421 (4 pages)
발행정보
한국생명과학회
파일정보
정기간행물|ENG|
PDF텍스트
주제분야
기타
이 논문은 한국과학기술정보연구원과 논문 연계를 통해 무료로 제공되는 원문입니다.
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영문초록

호기적으로 자란 Bacillus cereus KCTC 3674로 부터 조제된 막은 NADH만을 산화하고, deamino-NADH는 거의 산화하지 않았다. 호홉쇄와 연계된 NADH oxidase계는 $K_m$ 값이 약 65 ${mu}M$이였다. 한편, NADH oxidase계 중 NADH: menadione oxidoreductase의 효소학적 특성이 조사되었다. NADH: menadione oxidoreductase의 최고활성은 0.1 M KCl (또는 NaCl) 존재 하에서 pH 9.5에서 얻어졌다. NADH: menadione oxidoreductase의 활성은 rotenone, capsaicin, $AgN0_3$와 같은 호흡저해제에 매우 저항적이였다. 그러나 매우 흥미롭게도 NADH: menadione oxidoreductase의 활성은 HQNO (2-heptyl-4-hydroxyquinoline-N-oxide)와 같은 저해제에 의해서는 오히려 촉진되어 졌다.

기타언어초록

Membranes prepared from Bacillus cereus KCTC 3674, grown aerobically on a complex medium, oxidized NADH exclusively, whereas deamino-NADH was little oxidized. The respiratory chain-linked NADH oxidase system exhibited an apparent $K_m$ value of approximately 65 ${mu}M$ for NADH. On the other hand, the enzymatic properties of the NADH: menadione oxidoreductase of NADH oxidase system were examined. The maximum activity of NADH: menadione oxidoreductase was obtained at pH 9.5 in the presence of 0.1 M KCl (or NaCl). The NADH: menadione oxidoreductase activity was very resistant to the respiratory chain inhibitors such as rotenone, capsaicin, and $AgNO_3$. Interestingly, the activity was stimulated by the 2-heptyl-4-hydroxyquinoline-N-oxide (HQNO).