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NMR and Fluorescence Studies of DNA Binding Domain of INI1/hSNF5
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  • NMR and Fluorescence Studies of DNA Binding Domain of INI1/hSNF5
저자명
Lee. Dongju,Moon. Sunjin,Yun. Jihye,Kim. Eunhee,Cheong. Chaejoon,Lee. Weontae
간행물명
Bulletin of the Korean Chemical Society
권/호정보
2014년|35권 9호|pp.2753-2757 (5 pages)
발행정보
대한화학회
파일정보
정기간행물|
PDF텍스트
주제분야
기타
이 논문은 한국과학기술정보연구원과 논문 연계를 통해 무료로 제공되는 원문입니다.
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기타언어초록

INtegrase Interactor 1 protein (INI1/hSNF5) or BRG1-associated factor 47 (BAF47) is a SWI/SNF-related matrix associated actin dependent regulator of chromatin subfamily B member. DNA binding domain of INI1/hSNF5 is cloned into E.coli expression vectors, pET32a and purified as a monomer using size exclusion chromatography. NMR data show that $INI1^{DBD}$ has folded state with high population of ${alpha}$-helices. By fluorescence-quenching experiments, binding affinities between $INI1^{DBD}$ and two double stranded DNA fragments were determined as $29.9{pm}2.6{mu}M$ (GAL4_1) and $258.7{pm}5.8$ (GAL4_2) ${mu}M$, respectively. Our data revealed that DNA binding domain of INI1/hSNF5 binds to transcriptional DNA sequences, and it could play an important role as a transcriptional regulator.