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소나무 꽃가루에서 분리한 Trehalase의 정제 및 성상에 관한 연구
이동욱, 이희성, 조성희, Lee. Dong-Wook, Lee. Hi-Sung, Cho. Sung-Hee 생화학분자생물학회 한국생화학회지 13 Pages
생화학분자생물학회 한국생화학회지 1981, Vol.14 No.2 148-160 (13 pages)
및 Sephadex G-200 column chromatography를 행하여 정제하였으며 그 성상을 관찰하여 다음과 같은 결론을 얻었다. 1. 소나무 꽃가루에 있는 trehalase 는 cytosol에 약 80% 그리고 mitochondria에 약 4%, nuclei 에 약 10% 함유되어 있었다. 2. 소나무 꽃가루의 세포질 분획에서 이 효소를 81배 정제하였으며, 기질로는 trehalose에 대해서만 활성을 나타냈다. 3. 이 효소활성의 최적 pH 는 5.4였으며, 최적온도는 $60^{circ}C$였다. 4. 이 효소의 기질에 대한 Km값은 $2.56{ imes}10^{-3}M$이었다. 5. 반응 생성물이 glucose임을 paper... -
반하(Pinellia ternata) Lectin의 정제 및 특성
박경배, 이강석, 김재록, 김영진, Park. Kyung-Bae, Lee. Kang-Suk, Kim. Jae-Rok, Kim. Yung-Jin 생화학분자생물학회 한국생화학회지 11 Pages
생화학분자생물학회 한국생화학회지 1981, Vol.14 No.2 137-147 (11 pages)
및 CM-cellulose column chromatography에 의하여 순수한 단백질의 lectin을 분리 정제하였다. Sephadex G-100 gel 여과법을 통하여 측정한 바 lectin의 분자량은 약 160,000이었으며 glycoprotein이 아니며 subunit도 없는 monomer로 존재하고 있는 순수한 단백질이었다. 본 lectin은 사람의 적혈구(A,B,O형)와는 아무런 응집반응도 일으키지 않으나 토끼나 생쥐 또는 흰쥐와 같은 동물들의 적혈구와는 응집반응을 일으키는 특성을 가지고 있었다. 응집반응이 일어나는 pH의 범위는 4.5~9.0이며 흰쥐에 있어서 최적pH 는 7.0~7.2였다.... -
Branched-Chain 아미노산 Aminotransferase에 관한 연구(IV) 악하선의 Branched-Chain Amino Acid Aminotransferase에 관하여
이봉재, 장양섭, 이근배, Lee. Bong-Jae, Chang. Ryang-Sub, Lee. Keun-Bai 생화학분자생물학회 한국생화학회지 11 Pages
생화학분자생물학회 한국생화학회지 1980, Vol.13 No.4 151-161 (11 pages)
및 isozyme의 pattern을 관찰하였다. 효소의 활성도는 Ichihara and Koyama의 방법으로 측정하였으며 isozyme은 ammonium sulfate에 의한 침전 및 DEAE-cellulose column chromatography에 의하여 분리하였다. 이상과 같이 하여 다음과 같은 결론을 얻었다. 1. 악하선의 branched-chain amino acid aminotransferase 활성도는 흰쥐의 정상조직인 심장, 장관 및 췌장에 비하여 낮았다. 2. BCAT는 세포질, mitochondria 및 핵분획에서 발견되며, 세포질에 약 85%, mitochondria에 약 8%, 핵분획에 약 6%가 분포되어 있었다. 3. 기질에 대한... -
Trehalase 에 관한 연구 (I) Sarcoma 180 복수암에 걸린 Mouse Trehalase에 관하여
권종만, 이희성, 이근배, Kwon. Jong-Man, Lee. Hi-Sung, Lee. Keun-Bai 생화학분자생물학회 한국생화학회지 14 Pages
생화학분자생물학회 한국생화학회지 1980, Vol.13 No.2 99-112 (14 pages)
효소를 부분 정제하였다. Trehalase의 활성도는 Lapp and Mason 법으로 측정하였으며 효소의 정제는 ammonium sulfate에 의한 침전 DEAE-cellulose column chromatography 및 Sephadex G-200 chromatography 등을 행하여 다음과 같은 결혼을 얻었다. 1. Sarcoma 180 복수암세포는 trehalase가 함유되어 있지 않다. 2. 7일만에 채취한 복수에서 이 효소의 활성도는 938.54 unit/ml이었다. 3. 복수의 이 효소의 활성도는 곤충, 기생충 및 미생물에 비하여 매우 낮았다. 4. 복수의 이 효소를 약 58배 정제하였으며 비활성도는 414.5이었다.... -
ICR 종 생쥐 간에서의 $delta$-Aminolevulinate Dehydratase 동위효소의 분리 및 정제
이영원, 정규철, Lee. Yong-Won, Chung. Kyou-Chull 생화학분자생물학회 한국생화학회지 16 Pages
생화학분자생물학회 한국생화학회지 1979, Vol.12 No.4 177-192 (16 pages)
얻은 간 128.8gm에서 $delta$-ALAD를 Doyle & Schimke(1969)의 변법으로 정제하였던 바, DEAD-cellulose column chromatography 할 때 NaCl 농도 0.05M와 0.2~0.3M에서 유출되는 두 종의 효소분획을 얻었다. 이 두 효소분획을 polyacrylamide disc gel electrophoresis 하여 효소단백질의 이동율로부터 분자량을 산출하였던바, 효소품획 I의 분자량은 174.000이고, 효소분획 II의 분자량은 275,000으로 밝혀졌다. 이상의 성적은 ICR종 친근교배계 쥐의 간 조직내 $delta$-ALAD에는 2개의 동위효소가 존재하고 있음을 시사하였다. -
Branched Chain 아미노산 Transaminase에 관한 연구(III) Sarcoma 180 복수암의 Branched Chain 아미노산 Transaminase에 관한 연구
최정선, 이희성, 이근배, Choi. Jung-Sun, Lee. Hi-Sung, Lee. Keun-Bai 생화학분자생물학회 한국생화학회지 16 Pages
생화학분자생물학회 한국생화학회지 1979, Vol.12 No.4 161-176 (16 pages)
pattern을 관찰하였다. 효소의 활성도는 Ichihara and Koyama의 방법으로 측정하였으며, isozyme은 ammonium sulfate에 의한 침전 및 DEAE-cellulose column chromatography에 의하여 분리하였다. 이상과 같이 하여 다음과 같은 결론을 얻었다. 1. 복수의 branched chain amino acid transaminase의 활성도는 Sarcoma 180 복수암 세포 및 다른 정상 조직에 대하여 낮았다. 2. 기질에 대한 효소활성도는 L-isoleucine이 가장 낮았다. 3. Sarcoma 180 복수암 세포를 이식시킨지 3일, 7일 및 14일 만에 채취한 복수의 BATA 활성도는 복수 1... -
Sn-Glycerol-3-Phosphate Dehydrogenase에 관한 연구 [VI] 토끼 골수의 NAD 의존성 $alpha$-Glycerophosphate 탈수소 효소의 정제 및 이화학적 성상에 대하여
김곤홍, 이희성, 이근배, Kim. Kon-Hong, Lee. Hi-Sung, Lee. Keun-Bai 생화학분자생물학회 한국생화학회지 18 Pages
생화학분자생물학회 한국생화학회지 1979, Vol.12 No.2 61-78 (18 pages)
1.4로 NAD 의존성 효소와 약 12배의 차이가 있으나 다른 조직의 그것 보다는 모두 상당히 높았다. 세포질에 있는 NAD 의존성 효소를 ammonium sulfate 에 의한 침전 및 DEAE-cellulose column chromatography 등으로 정제하여 326배 정제하였다. 정제된 이 효소의 반응최적 pH 는 9.5이며 최적온도는 $45^{circ}$였다. 이 효소의 $alpha$-glycerophosphate 및 $NAD^+$에 대한 Km 값은 각각 3.1mM 및 0.54mM였다. $K^+$ 및 $Na^+$은 낮은 농도($1{ imes}10^{-6}M$)에서도 NAD 의존성 효소의 활성 억제하나 $Ca^{+2}$와 $Mg^{+2}$는 $1{... -
사람 태반의 Branched Chain Amino Acid Transaminase에 관한 연구
박연수, 이희성, 이근배, Park. Yon-Soo, Lee. Hi-Sung, Lee. Keun-Bai 생화학분자생물학회 한국생화학회지 9 Pages
생화학분자생물학회 한국생화학회지 1978, Vol.11 No.4 217-225 (9 pages)
ino기 전위 효소에 관하여 관찰하였다. 이 효소는 세포질과 mitochondria에서 발견되며 세포질에 약 70~80%, mitochondnia에 8~15%가 분포되어 있으며 나머지 약간량이 핵분획에 들어 있다. 이 효소의 태반속의 활성도는 다른 조직 즉 흰쥐의 장, 취장 및 심장 등에 비하여 낮다. 이 효소는 세포질 속에서 2종의 isozyme 즉 Enzyme I과 Enzyme III이 발견되며 Enzyme I은 DEAE-cellulose column chromatography에서 인산염 완충액 0.02M에서 Enzyme III은 0.2M에서 각각 용출되며 Enzyme I은 활성도가 Enzyme III의 활성도보다 훨씬 높다. -
L-Glycerol-3-Phosphate Dehydrogenase에 관한 연구 (IV) 사람 태반의 $alpha$-Glycerophosphate Dehydrogenase
양회억, 이희성, 이근배, Yang. Hoe-Uk, Lee. Hi-Sung, Lee. Keun-Bai 생화학분자생물학회 한국생화학회지 15 Pages
생화학분자생물학회 한국생화학회지 1978, Vol.11 No.2 81-95 (15 pages)
DEAE-cellulose column chromatography를 행하여 정제하였다. 정제된 효소로 몇 가지 이화학적 성상을 관찰하였으며 그 결과는 다음과 같다. 1. 태반조직의 NAD 의존성 효소의 비활성도는 신선한 조직 1g당 0.59이며 mitochondria에 있는 FAD 의존성 효소의 비활성도는 1.98로 NAD 의존성 효소보다 약 3.3배 높다. 이상과 같이 세포질 및 mitochondria의 두 구획의 활성이 높은 점으로 보아 $alpha$-glycerophosphate shuttle이 원활히 운행 된다고 생각된다. 2. 사람태반 조직의 NAD 의존성 효소는 isozyme이 없다. 3. NAD 의존성 효소의... -
화분의 Branched-Chain Amino Acid Aminotransferase에 관한 연구(I) 소나무 화분(Pinus densiflora Siebold)의 Aminotransferase에 대하여
장정순, 하창우, Chang. Chung-Soon, Ha. Chang-Woo 생화학분자생물학회 한국생화학회지 9 Pages
생화학분자생물학회 한국생화학회지 1977, Vol.10 No.4 279-287 (9 pages)
86%가 세포질 분획에서 측정되었고 상기 효소를 정제하기 위하여 DEAE-cellulose column chromatogaphy를 행한 결과 유출용 인산엽 완충액의 농도 180 및 200mM에서 효소 II와 III이 각각 검출되었다. 상기 소나무 화분의 효소 II와 III은 정상 백서의 간 및 뇌 조직에서 추출 정제된 효소와 같은 농도의 유출용 완충액에서 검출된 점으로 미루어 상기 효소들의 성상이 같은 것으로 생각되며 소나무 화분의 경우 효소 II의 비활성도는 III에 비하여 약 2.5배의 활성도를 보였고 이 효소 II 및 III은 chromatography 결과 각각 150배 및...