식품(食品)의 열 처리 공정중에 일어나는 페르옥시다아제의 열(熱) 불활성화(不活性化) 특성(特性)을 알기 위하여 서양고추냉이 뿌리에서 4개의 페르옥시다아제 이소짐(isozyme A, B, C 및 D)을 분리하고 pH 7.0, 온도범위 $70{sim}97^{circ}C$에서 각 이소짐 별로 열(熱) 불활성화(不活性化) 실험(實驗)을 행하였다. 각 이소짐의 열 저항성이 서로 크게 달랐고 $80^{circ}C$에서는 C, B, A, D의 순서로 열에 강하였으며 각 이소짐의 열 불활성화는 1차반응에서 벗어났다. 이소짐 A, B, C 및 D의 $D_{80}$값은 각각 594초, 1850초, 2050초 및 78초 이었고 z값은 각각 $24.0^{circ}C$, $12.5^{circ}C$, $18.0^{circ}C$ 및 $23.7^{circ}C$이었으며 조효소의 $D_{80}$값은 130초, z값은 $24.0^{circ}C$이었다. 이소짐 C를 열처리 했을 때에는 원래의 효소분자보다 분자량이 큰 단백질과 작은 단백질이 생성되었으며 이들은 효소활성이 없었다.
Four peroxidase isozymes from horseradish roots (isozymes A, B, C and D) were isolated by chromatography and were thermally inactivated at $70{sim}97^{circ}C$ and pH 7.0. The four isozymes had different inactivation rates and the inactivation of each isozymes did not follow first order kinetics. D values of isozymes A, B, C, D and crude enzyme were 594s, 1850s, 2050s, 78s, 130s and z values were $24.0^{circ}C$, $12.5^{circ}C$, $18.0^{circ}C$, $23.7^{circ}C$ and $24.0^{circ}C$, respectively. Sephadex gel chromatogram of the thermally treated isozyme C indicated that the shape and molecular weight of the native isozyme changed during inactivation.
