UV-VIS difference 분광법과 형광 분광법을 이용하여 용매 변화에 따른 세포막 proteolipid의 구조적 차이를 알아보았다. 소의 심장으로부터 분리 정제된 proteolipid을 두 개의 다른 용매계(물, 유기용매 chloroform-methanol)에 용해시키고 여러가지 광 스펙트라를 측정하였다. 단백질의 바깥쪽으로 노출된 트립토판 아미노산 잔기의 수는 물 속에서 1.8개인 반면 유기용매 속에서는 1.2개로 나타났다. 부가하여, 아크릴아미드에 의한 트립토판 잔기와 ANS의 형광에 대한 quenching 효과도 유기용매 속에서보다 물 속에서 더 크게 나타났다. 이상의 결과들은 이 세포막 proteolipid가 oligomerization 시 요구되는 소수성 상호작용에 대한 이론을 강하게 뒷받침해 주고 있다. 그러나 현 상태에서 이 단백질의 이온 수송 현상을 설명할 수 있는 정확한 oligomerization state를 밝히기는 어려운 실정이다.
UV-VIS difference and fluorescence spectroscopic techniques were employed to probe the structural changes of the membrane proteolipid with the different solvent systems. The purified proteolipid from bovine heart was dissolved in two different solvent systems (water, organic solvent: chloroform-methanol) and various optical spectra with these solvent systems were measured. The number of perturbed tryptophan residues were estimated to be 1.8 in water and 1.2 in organic solvent, respectively. In addition, the higher fluorescence quenching effects on tryptophan residues and/or ANS by acrylamide were observed in water than the one in organic solvent system. The two results strongly support the hydrophobic interaction needed for the oligomerization of the proteolipid in water environment. However, a certain elucidation for the oligomerization state of this protein can not be provided at the moment.
