꿩 난백에서 정제한 라이소자임-1의 전 아미노산 배열은 스태필로코쿠스 프로테아제와 트립신 분해로 얻어진 팹티드에 대한 자동 및 수동식 Edman 분해로서 결정하였다. 꿩 난백중에는 3종의 라이소자임이 존재하였으나, 본 연구에서는 그 중의 라이소자임 1만의 구조를 결정하였다. 꿩 난백 라이소자임-1은 129개의 아미노산을 갖는 단일 폴리펩티드였다. 꿩 난백 라이소자임의 아미노산 배열을 닭의 것과 비교한 결과 17군데가 서로 바뀐 것으로 나타났다. 즉, 닭 난백 라이소자임의 Ala 10, Gly 16, Ala 32, Lys 33, Phe 34, Asn 37, Asp 46, Asn 48, Arg 68, Arg 73, Leu 75, Asn 77, Ala 82, Ser 85, Ser 91, Asn 93 및 Lys 96 이 꿩 난백 라이소자임에서는 Val 10, Ser 16, Val 32, Asn33, Trp 34, Gly 37, Asn 46, Asp 48, Lys 68, Lys 73, Phe 75, Ala 77, Leu 82, Asn 85, Ala 91, Arg 93 및 Tyr 96으로 각각 바뀌어있다. 따라서 이 두 효소사이에는 구조석 유사성이 높은 것으로 생각된다.
The complete amino acid sequence of lysozyme-1 purified from pheasant egg white was determined by automatic and manual Edman degradation of peptides obtained from Staphylococcal protease and trypsin digestions. Although three molecular species of lysozyme were found in the pheasant egg white, only one molecular species, lysozyme-1, was sequenced in this study. Pheasant egg white lysozyme-1 (PEL-1) consisted. of a single polypeptide chain of 129 amino acid residues. The presented sequence of PEL-1 was compared with that of hen egg white lysozyme (HEL). There were 17 unique replacements, i. e., Ala 10, Gly 16, Ala 32, Lys 33, Phe 34, Asn 37, Asp 46, Asn 48, Arg 68, Arg 73, Leu 75, Asn 77, Ala 82, Ser 85, Ser 91, Asn 93, and Lys 96 in the sequence of HEL were replaced by Val 10, Ser 16, Val 32, Asn 33, Trp 34, Gly 37, Asn 46, Asp 48, Lys 68, Lys 73, Phe 75, Ala 77, Leu 82, Asn 85, Ala 91, Arg 93, and Tyr 96 respectively, in that of PEL-1. Extensive structural homology was observed among the two enzymes.
