말론산을 유일한 탄소원으로 하여 배양한 Acinetobacter calcoaceticus로 부터 정제한 phosphotransacetylase는 아데닌 뉴클레오티드인 ATP, ADP 그리고 AMP에 의해 그 활성이 방해되었다. 효소를 미리 acetylphosphate와 항온처리하였을 때 ATP는 비 경쟁 방해작용을 나타낸 반면 ADP와 AMP는 무경쟁 방해작용을 보여 주었다. 한편 효소를 coenzyme A와 미리 항온처리한 경우, ATP, ADP는 경쟁적 방해 작용을, AMP는 무경쟁 방해작용을 나타내었다. 이러한 결과들은 ATP와 ADP가 그 억제작용에서 미리 항온처리하는 기질의 조건에 따라 두가지 서로 다른 방향으로 효소 반응을 방해하고 있음을 제시하여 준다. 또한 말론산과 인산도 효소를 coenzyme A와 미리 항온 처리하였을 때 경쟁적 방해 작용을 보여주었다. 이런 일련의 결과들은 ATP와 ADP의 pyrophosphoryl 부분이 기질의 하나인 acetylphosphate와 경쟁적 위치에 있음을 암시해 준다.
Phosphotransacetylase, purified from Acinetobacter calcoaceticus grown on malonate as a sole source of carbon, was inhibited by adenine nucleotides, ATP, ADP and AMP. When the enzyme was pre-incubated with acetylphosphate, ATP inhibition was noncompetitive whereas ADP and AMP inhibitions were uncompetitive. However when the enzyme was pre-incubated with coenzyme A, ATP and ADP inhibited competitively whereas AMP did uncompetitively. These results indicated that ATP and ADP inhibited the enzyme in two different ways under the conditions for the pre-incubation with substrates, acetyl phosphate or coenzyme A. In addition to these, malonate and phosphate also inhibited competitively the pre-incubated enzyme with coenzyme A. This result suggests that pyrophosphoryl moiety of ATP and ADP may compete with acetylphosphate.
